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エアロコッカスビリダンのL乳酸オキシダーゼの特性について説明します。酵素をコードする遺伝子は分離されています。そのcDNA配列から、アミノ酸配列が由来し、L-アルファヒドロキシ酸の酸化を触媒する他の酵素の酸化と高い類似性を持っていることが示されています。ヒドロキシ酸オキシダーゼ。酵素は大腸菌で発現し、補綴群としてFMNを含むフラボタンパク質です。他のアルファヒドロキシ酸酸化酵素の多くの特性を共有しています。たとえば、フラビンのアニオン性セミキノン型の安定化、フラビン-N（5） - 硫黄付加物の容易な形成、および結合したフラビンの周りの保存されたアミノ酸残基のセット。酵素の定常状態と迅速な反応速度論が研究されており、L-乳酸モノオキシゲナーゼの特性と多くの特性を共有することがわかっていますが、定量的側面では後者とは異なります。触媒された全体的な反応の違いを説明するのは、2つの酵素間のこれらの定量的な違いです。これらの違いは、還元されたフラビン酵素とピルビン酸の一般的な中間体の異なる安定性から生じます。モノオキシゲナーゼの場合、この複合体は非常に安定しており、O2と反応して酸化的脱炭酸が発生する複合体を与える形態であり、酢酸、CO2、およびH2O（ロックリッジO、マッセイV、スリバンPA）が生成されます。1972）J Biol Chem 247、8097-8106）。乳酸オキシダーゼを使用すると、複合体は迅速に解離し、その結果、O2と反応する酵素の遊離還元フラビン型であり、観察された生成物、ピルビン酸、H2O2が得られます。
エアロコッカスビリダンのL乳酸オキシダーゼの特性について説明します。酵素をコードする遺伝子は分離されています。そのcDNA配列から、アミノ酸配列が由来し、L-アルファヒドロキシ酸の酸化を触媒する他の酵素の酸化と高い類似性を持っていることが示されています。ヒドロキシ酸オキシダーゼ。酵素は大腸菌で発現し、補綴群としてFMNを含むフラボタンパク質です。他のアルファヒドロキシ酸酸化酵素の多くの特性を共有しています。たとえば、フラビンのアニオン性セミキノン型の安定化、フラビン-N（5） - 硫黄付加物の容易な形成、および結合したフラビンの周りの保存されたアミノ酸残基のセット。酵素の定常状態と迅速な反応速度論が研究されており、L-乳酸モノオキシゲナーゼの特性と多くの特性を共有することがわかっていますが、定量的側面では後者とは異なります。触媒された全体的な反応の違いを説明するのは、2つの酵素間のこれらの定量的な違いです。これらの違いは、還元されたフラビン酵素とピルビン酸の一般的な中間体の異なる安定性から生じます。モノオキシゲナーゼの場合、この複合体は非常に安定しており、O2と反応して酸化的脱炭酸が発生する複合体を与える形態であり、酢酸、CO2、およびH2O（ロックリッジO、マッセイV、スリバンPA）が生成されます。1972）J Biol Chem 247、8097-8106）。乳酸オキシダーゼを使用すると、複合体は迅速に解離し、その結果、O2と反応する酵素の遊離還元フラビン型であり、観察された生成物、ピルビン酸、H2O2が得られます。
Properties of L-lactate oxidase from Aerococcus viridans are described. The gene encoding the enzyme has been isolated. From its cDNA sequence the amino acid sequence has been derived and shown to have high similarity with those of other enzymes catalyzing oxidation of L-alpha-hydroxy acids, including flavocytochrome b2, lactate monooxygenase, glycolate oxidase, mandelate dehydrogenases and a long chain alpha-hydroxy acid oxidase. The enzyme is expressed in Escherichia coli, and is a flavoprotein containing FMN as prosthetic group. It shares many properties of other alpha-hydroxy acid oxidizing enzymes, eg stabilization of the anionic semiquinone form of the flavin, facile formation of flavin-N(5)-sulfite adducts and a set of conserved amino acid residues around the bound flavin. Steady-state and rapid reaction kinetics of the enzyme have been studied and found to share many characteristics with those of L-lactate monooxygenase, but to differ from the latter in quantitative aspects. It is these quantitative differences between the two enzymes which account for the differences in the overall reactions catalyzed. These differences arise from different stabilities of a common intermediate of reduced flavin enzyme and pyruvate. In the case of the monooxygenase this complex is very stable and is the form that reacts with O2 to give a complex in which the oxidative decarboxylation occurs, yielding the products, acetate, CO2, and H2O (Lockridge O, Massey V, Sullivan PA (1972) J Biol Chem 247, 8097-8106). With lactate oxidase, the complex dissociates rapidly, with the result that it is the free reduced flavin form of the enzyme that reacts with O2, to give the observed products, pyruvate and H2O2.
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