グリシン脱炭酸酵素：葉のミトコンドリアの主要タンパク質のタンパク質化学と分子生物学

グリシンデカルボキシラーゼ多酵素複合体（p、h-、t-、およびLタンパク質）の4つの成分タンパク質は、C3植物の葉から分離されたミトコンドリアの可溶性タンパク質の3分の1以上を含みます。セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼとともに、グリシンデカルボキシラーゼはグリシンをセリンに変換し、光放射CO2およびNH3放出の部位です。複合体の成分タンパク質は、ミトコンドリアを標的とするN末端の前提を伴う核遺伝子にコードされています。分離された複合体は、その成分タンパク質に容易に解離し、in vitroで無傷の複合体に再配置します。光合成と光検査の間の親密な関連性のため、複合体のタンパク質は、光の中でより高いレベルで存在します。これらの遺伝子の発現は転写レベルで制御されており、発現の動態はルービスコの小さなサブユニットの動態と密接に関連しています。複合体のHタンパク質のプロモーターとトランスジェニックタバコにおけるレポーター遺伝子糖グルクロニダーゼ間の融合の欠失分析は、遺伝子発現の組織特異性と光依存性の原因となる領域を特定しました。ゲルシフト実験は、葉の核タンパク質がこの領域に結合することを示しています。グリシンデカルボキシラーゼは、タンパク質間相互作用から遺伝子発現の制御に至るまでの植物生化学の問題を研究するための優れたシステムであることが証明されています。

The four component proteins of the glycine decarboxylase multienzyme complex (the P-, H-, T-, and L-proteins) comprise over one-third of the soluble proteins in mitochondria isolated from the leaves of C3 plants. Together with serine hydroxymethyltransferase, glycine decarboxylase converts glycine to serine and is the site of photorespiratory CO2 and NH3 release. The component proteins of the complex are encoded on nuclear genes with N-terminal presequences that target them to the mitochondria. The isolated complex readily dissociates into its component proteins and reassociates into the intact complex in vitro. Because of the intimate association between photosynthesis and photorespiration, the proteins of the complex are present at higher levels in leaves in the light. The expression of these genes is controlled at the transcriptional level and the kinetics of expression are closely related to those of the small subunit of Rubisco. Deletion analysis of fusions between the promoter of the H-protein of the complex and the reporter gene beta-glucuronidase in transgenic tobacco has identified a region responsible for the tissue specificity and light dependence of gene expression. Gel shift experiments show that a nuclear protein in leaves binds to this region. Glycine decarboxylase has proven to be an excellent system for studying problems in plant biochemistry ranging from protein-protein interactions to control of gene expression.