核キャップ結合複合体は、バルビアーニリングを共同閉鎖前に結合し、核輸出中にリボ核タンパク質粒子に伴います

脊椎動物では、2つのキャップ結合タンパク質であるCBP20およびCBP80によって形成される核キャップ結合複合体（CBC）が、いくつかのRNAスプライシングや一部のRNAポリメラーゼI-Transcribed U SNRNAの核輸出を含むRNA代謝のいくつかのステップに関与しています。。CBCは高度に保存されており、双pt目Chironomus TentansのCBP20対応物とのヒトCBP20交差反応に対する抗体です。免疫電子顕微鏡を使用して、CBP20と特定のプレ-MRNP粒子であるバルビアニ環粒子とのin situ関連は、前mRNA合成、成熟、および核型系輸送のさまざまな段階で分析されています。CBP20は、転写開始直後に初期の前mRNAに結合し、スプライシングが完了した後にRNP粒子にとどまり、核孔型複合体（NPC）を介したRNPの転座中に5 'ドメインに付着したままであることを実証します。CBP20と初期のRNA転写産物とその場での迅速な関連は、スプライシングにおけるCBCの役割と一致しており、NPCを介した転座中のRNPでのCBCの保持は、RNA輸出への提案された関与をサポートします。

In vertebrates, a nuclear cap-binding complex (CBC) formed by two cap- binding proteins, CBP20 and CBP80, is involved in several steps of RNA metabolism, including pre-mRNA splicing and nuclear export of some RNA polymerase II-transcribed U snRNAs. The CBC is highly conserved, and antibodies against human CBP20 cross-react with the CBP20 counterpart in the dipteran Chironomus tentans. Using immunoelectron microscopy, the in situ association of CBP20 with a specific pre-mRNP particle, the Balbiani ring particle, has been analyzed at different stages of pre-mRNA synthesis, maturation, and nucleo-cytoplasmic transport. We demonstrate that CBP20 binds to the nascent pre-mRNA shortly after transcription initiation, stays in the RNP particles after splicing has been completed, and remains attached to the 5' domain during translocation of the RNP through the nuclear pore complex (NPC). The rapid association of CBP20 with nascent RNA transcripts in situ is consistent with the role of CBC in splicing, and the retention of CBC on the RNP during translocation through the NPC supports its proposed involvement in RNA export.