マルチトールとマルトウイオン酸は、2つの異なる酵素結合モードを示すヒト小腸のグルコアミラーゼマルターゼによるマルトースおよびマルチョリゴ糖加水分解に異なる方法で作用します。

グルコアミラーゼマルターゼの同じ触媒部位でのマルトースとマルトトリオースの加水分解が実証されています。マルチトールは、マルトース加水分解の競合阻害剤、Ki = 69（+/- 10）mmとして、およびマルトトリオースの加水分解の非競争的阻害剤として作用します。= KII = 30（+/- 3）mm。マルトバイオネートは酵素によって加水分解されず、マルトース加水分解に影響を与えませんでした。対照的に、マルチオリゴ糖の加水分解では、競争力のない阻害剤として作用します。マルトトリオースの加水分解については、Kii = 25（+/- 8）mm、およびマルトテトラース、Kii = 30（+/- 4）mmが見つかりました。このまれな阻害パターンの特徴によれば、見かけのkmの同時減少と、マルトウイオン酸濃度の増加を伴うマルチオリゴ糖加水分解の見かけのvmaxが観察されました。グルコアミラーゼマルターゼの2つの異なる結合モードを区別することができました。マルチトールは、遊離酵素（マルトース結合モード）とマルチョリゴ糖酵素錯体に結合しますが、マルトビオン酸はオリゴ糖酵素複合体（オリゴ糖結合モード）にのみ結合します。これは、基質に応じて、マルチトールとマルトバイオネートのさまざまな阻害挙動によって示される可能性があります：マルトースまたはマルチョリゴ糖。

The hydrolysis of maltose and maltotriose at the same catalytic site of glucoamylase-maltase has been demonstrated. Maltitol acts as a competitive inhibitor, Ki = 69 (+/-10) mM, of the maltose hydrolysis and as a noncompetitive inhibitor of the hydrolysis of maltotriose, Ki = Kii = 29 (+/-4) mM, and maltotetraose, Ki = Kii = 30 (+/-3) mM. Maltobionate was not hydrolyzed by the enzyme and did not influence the maltose hydrolysis. In contrast, in hydrolysis of maltooligosaccharides it acts as an uncompetitive inhibitor. For the hydrolysis of maltotriose, Kii = 25(+/-8) mM, and maltotetraose, Kii = 30(+/-4) mM was found. According to a characteristic of this rare inhibition pattern a simultaneous decrease of the apparent Km and the apparent Vmax of maltooligosaccharide hydrolysis with increasing maltobionate concentrations was observed. We were able to discriminate two different binding modes for glucoamylase-maltase. Maltitol binds to the free enzyme (maltose binding mode) as well as to the maltooligosaccharide-enzyme complex, whereas maltobionate binds only to the oligosaccharide-enzyme complex (oligosaccharide binding mode). This could be shown by the different inhibition behaviors of maltitol and maltobionate depending on the substrate: maltose or maltooligosaccharides.