膜関連の40 kd脂肪酸結合タンパク質（バークのタンパク質）、推定脂肪酸輸送体は、ヒト骨格筋に存在します

筋肉組織（1.1 +/- 0.1グラム）は、75グラムのデキストロース（n = 5）または水（n = 2）のいずれかの摂取の前後に開いた切開アプローチを使用して、7人の健康な人（男性3人、女性4人）から得られました。。筋肉からの精製された筋細胞膜は、スクロースステップ勾配を使用して調製されました。精製（99％）ラット肝細胞40 kD膜脂肪酸結合タンパク質（MFABP-L）に対して上昇したポリクローナル抗体を使用して、ウエスタンブロットを使用して筋肉膜のこの推定輸送体のプローブを使用しました。40 kd MWバンドの単一のバンドが特定され、ラット肝臓から精製されたタンパク質と抗原的に反応しました。デキストロース摂取（または水）の60〜75分後にバークのタンパク質のこれらの反応は不安定であり、特定の傾向を特定することはできませんでした。私たちのデータは、ラット肝臓から元々分離された40 kD MFABP-Lがヒトの骨格筋膜にも存在することを示しています。このタンパク質は、骨格筋の膜を横切る脂肪酸の輸送に関与している可能性がありますが、ヒト脂肪酸代謝における生理学的役割はまだ確立されていません。

Muscle tissue (1.1 +/- 0.1 grams) was obtained from seven healthy individuals (3 males, 4 females) using an open incision approach before and after ingestion of either 75 grams of dextrose (N=5) or water (N=2). Purified sarcolemmal membranes from the muscle were prepared using a sucrose step gradient. A polyclonal antibody raised against the purified (99%) rat hepatocyte 40 KD membrane fatty acid binding protein (mFABP-L) was used to probe for this putative transporter in the muscle membranes using Western blot. A single band at the 40 KD MW band was identified which reacted antigenically with the protein purified from rat livers. These response of Berk's protein 60-75 minutes after dextrose ingestion (or water) was erratic and no specific trend could be identified. Our data demonstrate that the 40 KD mFABP-L originally isolated from rat liver is also present in human skeletal muscle membrane. This protein may be involved in transport of fatty acids across the membrane of skeletal muscle, however its physiological role in human fatty acid metabolism remains to be established.