（i、i + 4）イオンペアは平滑筋caldesmonに由来するらせんペプチドを安定化します

平滑筋の中央領域には、帯電したサイドチェーンが豊富な13アミノ酸残基モチーフの10反復が含まれています。この領域は強いアルファヘリカル傾向を持っていると予測されており、ヘリカル構造は、位置IおよびI + 4の残留物の反対に帯電した側鎖間の相互作用によって安定化されると考えられていました（Wang、C.-L。A.、Chalovich、Chalovich、J.M.、P.、Lu、R.C.、Mabuchi、K、およびW.F.、J.Biol。13958-13963、1991）。これらの繰り返しに対応する2つの合成ペプチドは、それぞれが25および60アミノ酸残基を含むもので、実際には、広範囲の塩濃度とpHにわたって安定したアルファヘリカルコンフォメーションを想定し、加熱時に典型的なヘリックスコイルの移行を示します。最も重要なことは、25-MERのアミノ酸配列がI + 4イオンペアを失うことなくランダム化されると、ペプチドは野生型ペプチドのそれに匹敵するらせん含有量を維持しますが、別のペプチドバリアントを持つ別のペプチドバリアントはすべてのI-to-（I + 4）イオンペアを排除するために再配列されたシーケンスは、ヘリシティがはるかに少なく、（I、I + 4）間隔との残基間の特定の相互作用が示唆されます。カルデスモンのこの領域における二次構造の維持のための重要な決定要因です。

The central region of smooth muscle caldesmon contains 10 repeats of a 13-amino-acid residue motif that is rich in charged side chains. This region has been predicted to have a strong alpha-helical propensity, and the helical structure was thought to be stabilized by the interactions between oppositely charged side chains of residues at positions i and i + 4 (Wang, C.-L. A., Chalovich, J.M., Graceffa, P., Lu, R.C., Mabuchi, K, and Stafford, W.F., J.Biol. Chem. 266, 13958-13963, 1991). Two synthetic peptides corresponding to these repeats, each containing 25 and 60 amino acid residues, indeed assume an alpha-helical conformation that is stable over a wide range of salt concentration and pH, and exhibit a typical helix-coil transition upon heating. Most significantly, when the amino acid sequence of the 25-mer is randomized without losing the i-to-i + 4 ion pairs, the peptide maintains a helical content comparable to that of the wild-type peptide, whereas another peptide variant with a sequence rearranged to eliminate all i-to-(i + 4) ion pairs has much less helicity, suggesting that specific interactions between residues with (i,i + 4) spacings are important determinants for the maintenance of secondary structure in this region of caldesmon.