タンパク質の二次構造の発見：分離されたアルファターンの分類と説明

不規則なタンパク質二次構造は、タンパク質間の分子認識プロセス、ペプチド基質と受容体間の相互作用、およびタンパク質の折り畳みに関与する重要な構造ドメインであると考えられています。これらの点では、タイトなターンが詳細に研究されています。また、薬物、農薬、抗原などの新しい分子の設計のテンプレート構造を表しています。アルファヘリカル構造に関与していない孤立したアルファターンは、ペプチドおよびタンパク質構造に他のタイプのタイトターンが圧倒的に存在するため、ほとんど注目されていません。タンパク質X線構造の数が増えているため、この特性化されていないタンパク質二次構造のタンパク質データバンクに体系的な検索を行うことができました。立体構造の類似性に基づいて、分離されたアルファターンをさまざまなタイプに分類することがここで報告されています。回転構造の特定の位置での特定のアミノ酸の発生に関する予備分析も提示されています。

Irregular protein secondary structures are believed to be important structural domains involved in molecular recognition processes between proteins, in interactions between peptide substrates and receptors, and in protein folding. In these respects tight turns are being studied in detail. They also represent template structures for the design of new molecules such as drugs, pesticides, or antigens. Isolated alpha-turns, not participating in alpha-helical structures, have received little attention due to the overwhelming presence of other types of tight turns in peptide and protein structures. The growing number of protein X-ray structures allowed us to undertake a systematic search into the Protein Data Bank of this uncharacterized protein secondary structure. A classification of isolated alpha-turns into different types, based on conformational similarity, is reported here. A preliminary analysis on the occurrence of some particular amino acids in certain positions of the turned structure is also presented.