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呼吸器合胞体ウイルス（RSV）の298-アミノ酸糖タンパク質Gの最初の230残基は、生きたRSVで挑戦するために完全な耐性を付与するのに十分ですが、最初の180残基は完全に失敗しました（Olmsted et al。（1989）J。Virol。63、411-420）。Gタンパク質のアミノ酸領域174-187に対応する保護エピトープの特性評価（Trudel et al。（1991）Virology 185、749-757）は、180残基トゥラン化ポリペプチドにおけるこの領域の中断が原因である可能性があることを示唆しています。保護を授与することができず、その結果、174-187地域がタンパク質Gの影響を受けた保護に大きな役割を果たす可能性があります。仮説では、糖タンパク質Gのアミノ酸領域124-203が保護を付与する能力を調べました。対応するペプチドは、VG27と呼ばれる組換えワクシニアウイルスの非融合タンパク質として発現しました。この組換えによるBALB/Cマウスの予防接種は、親の糖タンパク質Gとペプチド174-187の両方を認識できる抗体の産生を効率的に誘導しました。さらに、RSVとの挑戦で、非免疫マウスと比較して、VG27で免疫したマウスの肺に感染性粒子の有意な減少が見つかりました。我々の結果は、RSV Gタンパク質の124-203アミノ酸領域が保護に関与するドメインの大部分を構成することを示唆しています。
呼吸器合胞体ウイルス（RSV）の298-アミノ酸糖タンパク質Gの最初の230残基は、生きたRSVで挑戦するために完全な耐性を付与するのに十分ですが、最初の180残基は完全に失敗しました（Olmsted et al。（1989）J。Virol。63、411-420）。Gタンパク質のアミノ酸領域174-187に対応する保護エピトープの特性評価（Trudel et al。（1991）Virology 185、749-757）は、180残基トゥラン化ポリペプチドにおけるこの領域の中断が原因である可能性があることを示唆しています。保護を授与することができず、その結果、174-187地域がタンパク質Gの影響を受けた保護に大きな役割を果たす可能性があります。仮説では、糖タンパク質Gのアミノ酸領域124-203が保護を付与する能力を調べました。対応するペプチドは、VG27と呼ばれる組換えワクシニアウイルスの非融合タンパク質として発現しました。この組換えによるBALB/Cマウスの予防接種は、親の糖タンパク質Gとペプチド174-187の両方を認識できる抗体の産生を効率的に誘導しました。さらに、RSVとの挑戦で、非免疫マウスと比較して、VG27で免疫したマウスの肺に感染性粒子の有意な減少が見つかりました。我々の結果は、RSV Gタンパク質の124-203アミノ酸領域が保護に関与するドメインの大部分を構成することを示唆しています。
The first 230 residues of the 298-amino acid glycoprotein G of respiratory syncytial virus (RSV) are sufficient to confer complete resistance to challenge with live RSV, whereas the first 180 residues completely failed (Olmsted et al. (1989) J. Virol. 63, 411-420). The characterization of a protective epitope corresponding to the amino acid region 174-187 of the G protein (Trudel et al. (1991) Virology 185, 749-757) suggests that interruption of this region in the 180 residue truncated polypeptide may be responsible for its inability to confer protection and consequently that the 174-187 region may play a major role in the protection effected by the protein G. To support these hypotheses, we examined the ability of the amino acid region 124-203 of glycoprotein G to confer protection. The corresponding peptide was expressed as a non-fusion protein in a recombinant vaccinia virus designated VG27. Immunization of BALB/c mice with this recombinant efficiently induced the production of antibodies capable of recognizing both the parental glycoprotein G and peptide 174-187. Furthermore, upon challenge with RSV, a significant decrease of infectious particles was found in the lungs of mice immunized with VG27 as compared with non-immunized mice. Our results suggest that the 124-203 amino acid region of the RSV G protein constitutes a major part of the domain involved in protection.
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