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Na+/k（+） - 魚雷カリフォルシカとラットのウアバイン耐性変異体のATPaseは、タンパク質のアルファとベータサブユニットをコードするmRNAのマイクロインジェクションによってアフリカツメガエル卵母細胞で発現しました。電気生理学的測定は、細胞外ジャイアントパッチクランプ技術によって実行されました。ポンプ電流は、細胞外Na+およびK+イオンの公称非存在下で分析されました。これらの条件では、強く内向きの整流では、細胞外pHに応じて反転電位でウアバイン感受性電流が検出されました。細胞内Na+またはK+イオンの有無は、内向き電流にほとんど影響を与えず、細胞内ATPの除去は阻害を引き起こしました。ラットポンプによって生成された電流の反転電位は、細胞外陽子濃度の10倍の増加あたり82.7 +/- 5.4 mVでシフトしました。これは、0.71 +/- 0.05の有効Valencyを指します。膜貫通プロトン勾配がない場合、ポンプ電流は-64.2 +/- 4.4 mVで逆転しました。これらの発見は、ポンプ分子によって形成されたプロトン伝導チャネルと互換性がありません（Wang and Horisberger（1995）Am。J.Physiol。CP37、C590-595）。したがって、胃のH+/K（+）-ATPaseの反応スキームから導出された修飾を伴うポストアルバースキームに基づく運動モデルが提案されています。細胞外プロトンの電圧依存性結合とともに、このモデルは観察ポンプ電流と互換性があります。
Na+/k（+） - 魚雷カリフォルシカとラットのウアバイン耐性変異体のATPaseは、タンパク質のアルファとベータサブユニットをコードするmRNAのマイクロインジェクションによってアフリカツメガエル卵母細胞で発現しました。電気生理学的測定は、細胞外ジャイアントパッチクランプ技術によって実行されました。ポンプ電流は、細胞外Na+およびK+イオンの公称非存在下で分析されました。これらの条件では、強く内向きの整流では、細胞外pHに応じて反転電位でウアバイン感受性電流が検出されました。細胞内Na+またはK+イオンの有無は、内向き電流にほとんど影響を与えず、細胞内ATPの除去は阻害を引き起こしました。ラットポンプによって生成された電流の反転電位は、細胞外陽子濃度の10倍の増加あたり82.7 +/- 5.4 mVでシフトしました。これは、0.71 +/- 0.05の有効Valencyを指します。膜貫通プロトン勾配がない場合、ポンプ電流は-64.2 +/- 4.4 mVで逆転しました。これらの発見は、ポンプ分子によって形成されたプロトン伝導チャネルと互換性がありません（Wang and Horisberger（1995）Am。J.Physiol。CP37、C590-595）。したがって、胃のH+/K（+）-ATPaseの反応スキームから導出された修飾を伴うポストアルバースキームに基づく運動モデルが提案されています。細胞外プロトンの電圧依存性結合とともに、このモデルは観察ポンプ電流と互換性があります。
The Na+/K(+)-ATPase of an ouabain-resistant mutant of Torpedo californica and of rat was expressed in Xenopus oocytes by microinjection of mRNA coding for the alpha- and the beta-subunit of the protein. Electrophysiological measurements were performed by means of the extracellular giant-patch clamp technique. The pump currents were analyzed in nominal absence of extracellular Na+ and K+ ions. Under these conditions strongly inward rectifying, ouabain-sensitive current was detected with reversal potentials depending on extracellular pH. Presence or absence of intracellular Na+ or K+ ions had nearly no effect on the inward currents, removal of intracellular ATP caused their inhibition. The reversal potentials of the currents generated by the rat pump was shifted by 82.7 +/- 5.4 mV per 10-fold increase of extracellular proton concentration. This refers to an effective valency of 0.71 +/- 0.05. In the absence of a transmembrane proton gradient the pump current reversed at -64.2 +/- 4.4 mV. These findings are not compatible with a proton conducting channel formed by the pump molecule (Wang and Horisberger (1995) Am. J. Physiol. CP 37, C590-595). Therefore, a kinetic model based on the Post-Albers scheme with a modification derived from the reaction scheme of the gastric H+/K(+)-ATPase is proposed. Together with voltage-dependent binding of extracellular protons, this model is compatible with the observe pump currents.
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