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The Plant cell1995Dec01Vol.7issue(12)

植物イノシトールモノホスファターゼは、多産科によってコードされるリチウム感受性酵素です

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文献タイプ:
  • Comparative Study
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
概要
Abstract

ミオイノシトールモノホスファターゼ(IMP)は、ミオイノシトールリン酸基質からのリン酸の除去を触媒する可溶性Li(+)敏感なタンパク質です。IMPは、グルコース6-リン酸からのde novoイノシトール合成と、ホスファチジルイノシトールシグナル伝達経路によって生成される第2メッセンジャーであるトリスリン酸イノシトールの分解に必要です。Tomato(Leimp)からIMP遺伝子をクローン化し、植物酵素が小さな遺伝子ファミリーによってコードされていることを示しました。in vitroで触媒的に活性である、3つの異なるLeimp CDNAが明確であるが高度に保存されたインプ酵素をエンコードします。動物からの単一のIMPと同様に、3つの耳膜すべての活動は、低濃度のLICLによって阻害されます。Leimp mRNAレベルは、苗木や果物で発達的に規制されており、光に反応しています。免疫ブロット分析では、トマト中の異なる分子量(30、29、および28 kd)の3つのタンパク質が検出されました。これらは、遺伝子によってコードされる耳膜の予測分子量に対応しています。同じサイズ範囲の免疫反応性タンパク質も、他のいくつかの植物に存在します。免疫局在性の研究により、実生内の多くの細胞型がLeimpタンパク質を蓄積することが示されました。特に、血管系に関連する細胞は、高レベルのLeimpタンパク質を発現します。これは、師部輸送とイノシトールの合成の間の座標調節を示している可能性があります。トマトに3つの異なる酵素が存在することは、おそらく高等植物でのイノシトール利用の複雑さを反映している可能性が高い。

ミオイノシトールモノホスファターゼ(IMP)は、ミオイノシトールリン酸基質からのリン酸の除去を触媒する可溶性Li(+)敏感なタンパク質です。IMPは、グルコース6-リン酸からのde novoイノシトール合成と、ホスファチジルイノシトールシグナル伝達経路によって生成される第2メッセンジャーであるトリスリン酸イノシトールの分解に必要です。Tomato(Leimp)からIMP遺伝子をクローン化し、植物酵素が小さな遺伝子ファミリーによってコードされていることを示しました。in vitroで触媒的に活性である、3つの異なるLeimp CDNAが明確であるが高度に保存されたインプ酵素をエンコードします。動物からの単一のIMPと同様に、3つの耳膜すべての活動は、低濃度のLICLによって阻害されます。Leimp mRNAレベルは、苗木や果物で発達的に規制されており、光に反応しています。免疫ブロット分析では、トマト中の異なる分子量(30、29、および28 kd)の3つのタンパク質が検出されました。これらは、遺伝子によってコードされる耳膜の予測分子量に対応しています。同じサイズ範囲の免疫反応性タンパク質も、他のいくつかの植物に存在します。免疫局在性の研究により、実生内の多くの細胞型がLeimpタンパク質を蓄積することが示されました。特に、血管系に関連する細胞は、高レベルのLeimpタンパク質を発現します。これは、師部輸送とイノシトールの合成の間の座標調節を示している可能性があります。トマトに3つの異なる酵素が存在することは、おそらく高等植物でのイノシトール利用の複雑さを反映している可能性が高い。

myo-Inositol monophosphatase (IMP) is a soluble, Li(+)-sensitive protein that catalyzes the removal of a phosphate from myo-inositol phosphate substrates. IMP is required for de novo inositol synthesis from glucose 6-phosphate and for breakdown of inositol trisphosphate, a second messenger generated by the phosphatidylinositol signaling pathway. We cloned the IMP gene from tomato (LeIMP) and show that the plant enzyme is encoded by a small gene family. Three different LeIMP cDNAs encode distinct but highly conserved IMP enzymes that are catalytically active in vitro. Similar to the single IMP from animals, the activities of all three LeIMPs are inhibited by low concentrations of LiCl. LeIMP mRNA levels are developmentally regulated in seedlings and fruit and in response to light. Immunoblot analysis detected three proteins of distinct molecular masses (30, 29, and 28 kD) in tomato; these correspond to the predicted molecular masses of the LeIMPs encoded by the genes. Immunoreactive proteins in the same size range are also present in several other plants. Immunolocalization studies indicated that many cell types within seedlings accumulate LeIMP proteins. In particular, cells associated with the vasculature express high levels of LeIMP protein; this may indicate a coordinate regulation between phloem transport and synthesis of inositol. The presence of three distinct enzymes in tomato most likely reflects the complexity of inositol utilization in higher plants.

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