ヒキガエル膀胱のエンドソームを含む水路に存在するアクアポリンホモログのクローニング

抗利尿ホルモン（ADH）による両生類の全身水収支の調節は、約2億〜3億年前に陸生生息地の植民地化の成功に寄与しました。哺乳類の腎臓では、ADHは、アクアポリン（AQPS）と呼ばれる水チャネルタンパク質を含む細胞質小胞の融合と回収により、上皮細胞頂端膜透過性（PF）を調節します。両生類のADH誘発PFにおけるAQPの役割を決定するために、AQP Toad Bladder（AQP-TB）と呼ばれるBufo MarinusのユニークなAQPを特定し、特徴付けました。AQP-TBは、他のAQPSに共通する多くの構造的特徴を持っています。AQP-TBは、肺、骨格筋、腎臓、脳だけでなく、Toad膀胱と皮膚、肺、腎臓、脳など、ADH応答性組織で豊富に発現しています。哺乳類のADH誘発水チャネルAQP2について報告された方法と同一の方法で、AQP-TB発現は脱水または慢性ADH刺激の間隔によって大幅に増加します。ただし、アフリカツメガエルLaevis卵母細胞におけるAQP-TBタンパク質の発現は、卵母細胞PFを有意に増加させません。卵母細胞における機能的AQP-TB水チャネルの発現の欠如は、そのカルボキシ末端ドメインに存在するYXRF配列モチーフの存在により、AQP-TBの細胞内隔離に起因する可能性があります。

Regulation of total body water balance in amphibians by antidiuretic hormone (ADH) contributed to their successful colonization of terrestrial habitats approximately 200-300 million years ago. In the mammalian kidney, ADH modulates epithelial cell apical membrane water permeability (Pf) by fusion and retrieval of cytoplasmic vesicles containing water channel proteins called aquaporins (AQPs). To determine the role of AQPs in ADH-elicited Pf in amphibians, we have identified and characterized a unique AQP from Bufo marinus called AQP toad bladder (AQP-TB). AQP-TB possesses many structural features common to other AQPs, AQP-TB is expressed abundantly in ADH-responsive tissues, including toad urinary bladder and skin as well as lung, skeletal muscle, kidney, and brain. In a manner identical to that reported for the mammalian ADH-elicited water channel AQP2, AQP-TB expression is increased significantly by intervals of dehydration or chronic ADH stimulation. However, expression of AQP-TB protein in Xenopus laevis oocytes does not significantly increase oocyte Pf. The lack of expression of functional AQP-TB water channels in oocytes may result from intracellular sequestration of AQP-TB due to the presence of a YXRF sequence motif present in its carboxyterminal domain.