Chlamydomonas reinhardtiiのセドヘプトロースビスフォスファターゼにおける潜在的な酸化還元感受性ドメインインタードメインジスルフィドの同定

Chlamydomonas reinhardtii sedoheptulose bishosphataseの刺激された3次元構造（EC 3.1.3.37）には、ヌクレオチドと炭素基質ドメインを架橋する酸化還元感受性ジスルフィド結合を形成するために、互いに十分に近い2つのシステイン残基があります。このセドヘプトロースビスホスファターゼのレドックス変調の検査は、還元によって活性化される際に、より高い植物酵素に似ていることを確認します。小麦およびシロイヌナズナの酵素では、配列情報があり、クラミドドモナス酵素と同様にモデル化できる酸化還元感受性Cys残基は、調節ヌクレオチド結合ドメインに配置されているように見えます。どうやら異なるCYS残基が藻類および高等植物セドヘプトロースビスフォスファターゼの調節に関与しています。

In the stimulated three-dimensional structure of the Chlamydomonas reinhardtii sedoheptulose bisphosphatase (EC 3.1.3.37) there are two cysteine residues close enough to one another to form a redox-sensitive disulfide bond which would cross-link the nucleotide and carbon substrate domains. Examination of the redox modulation of this sedoheptulose bisphosphatase confirms that it resembles the higher plant enzyme in being activated by reduction. In the wheat and Arabidopsis enzymes, for which there is sequence information and which, like the Chlamydomonas enzyme, can be modeled, both redox-sensitive Cys residues appear to be located on the regulatory nucleotide-binding domain. Apparently different Cys residues are involved in modulation in the algal and higher plant sedoheptulose bisphosphatases.