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Protein science : a publication of the Protein Society1996Jul01Vol.5issue(7)

グリコフォリンの吸血性変異誘発性膜貫通ヘリックス:統合膜タンパク質におけるヘリックスヘリックス相互作用をマッピングする迅速な方法

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
  • Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
概要
Abstract

グリコフォリンへのアラニン挿入膜貫通ヘリックスは、以前の飽和変異誘発データと完全に一致する方法でヘリックスヘリックスの二量体化を破壊することがわかり、ALAインサート化スキャンを使用して、膜貫通ヘリースの構造的および/または機能的に重要なセグメントの近似位置を迅速にマッピングできます。

グリコフォリンへのアラニン挿入膜貫通ヘリックスは、以前の飽和変異誘発データと完全に一致する方法でヘリックスヘリックスの二量体化を破壊することがわかり、ALAインサート化スキャンを使用して、膜貫通ヘリースの構造的および/または機能的に重要なセグメントの近似位置を迅速にマッピングできます。

Alanine insertions into the glycophorin A transmembrane helix are found to disrupt helix-helix dimerization in a way that is fully consistent with earlier saturation mutagenesis data, suggesting that Ala-insertion scanning can be used to rapidly map the approximate location of structurally and/or functionally important segments in transmembrane helices.

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