セクロピンの抗菌活性

溶解性ペプチドであるセクロピンは、元々巨大シルクモスのヘモリンパ、ヒロホラセクロピアから分離され、in vitroで抗菌および抗癌活性を持っています。この研究では、標準化されたアッセイ技術を使用したヒト病原体に対するこれらのペプチドの抗菌活性と、外側および内部の細菌膜上のセクロピンBの活性を調査しました。15個の生物のパネルから、グラム陰性菌は一般に、グラム陽性生物、特にリポポリ糖欠陥変異体である大腸菌BUE55よりもセクロピンに対してより敏感でした55。セクロピンBとP1は同様のMIC値を共有しましたが、セクロピンBアナログであるShiva-1はあまりアクティブではありませんでした。疎水性抗生物質と電子顕微鏡との併用研究を通じて、セクロピンBは細菌の外膜を破壊することが示されました。黄色ブドウ球菌およびブドウ球菌のプロトプラストは、セクロピンBに耐性があり、グラム陽性生物の細胞質膜がペプチドにより本質的に耐性があることを示唆しています。

The lytic peptides, cecropins, were originally isolated from the haemolymph of the giant silk moth, Hyalophora cecropia and possess antibacterial and anticancer activity in vitro. This study investigated the antimicrobial activity of these peptides against human pathogens using standardised assay techniques, and the activity of cecropin B on outer and inner bacterial membranes. From a panel of 15 organisms, Gram-negative bacteria were generally more sensitive to cecropins than Gram-positive organisms, especially the lipopolysaccharide defective mutant, Escherichia coli BUE55. Cecropins B and P1 shared similar MIC values whereas Shiva-1, a cecropin B analogue, was less active. Through combination studies with hydrophobic antibiotics and electron microscopy, cecropin B was shown to disrupt the bacterial outer membrane. Protoplasts of Staphylococcus aureus and Staphylococcus epidermidis were resistant to cecropin B, suggesting that the cytoplasmic membranes of Gram-positive organisms were inherently more resistant to the peptide.