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Biochimica et biophysica acta1977Jul15Vol.477issue(2)

リボソーム関連カゼインキナーゼによるウサギ網状細胞からの酸性リボソームタンパク質のリン酸化

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

80秒のリボソームからの2つの酸性タンパク質を分離し、均一に精製しました。精製された酸性タンパク質は、[ガンマ-32p] ATPおよび[ガンマ-32p] GTPをホスホリルドナーとして使用して、カゼインキナーゼによってリン酸化される可能性があります。タンパク質もその場でリン酸化されました。精製された酸性タンパク質と80秒の粒子のドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル分析は、16 000のダルトン領域で同一のリンタンパク質を示しました。

80秒のリボソームからの2つの酸性タンパク質を分離し、均一に精製しました。精製された酸性タンパク質は、[ガンマ-32p] ATPおよび[ガンマ-32p] GTPをホスホリルドナーとして使用して、カゼインキナーゼによってリン酸化される可能性があります。タンパク質もその場でリン酸化されました。精製された酸性タンパク質と80秒の粒子のドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル分析は、16 000のダルトン領域で同一のリンタンパク質を示しました。

Two acidic proteins from 80-S ribosomes were isolated and purified to homogeneity. The purified acidic proteins could be phosphorylated by casein kinase using [gamma-32P]ATP and [gamma-32P]GTP as a phosphoryl donor. The proteins became phosphorylated in situ, too. Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel analysis of the purified acidic proteins and 80-S particles showed identical phosphoproteins in the 16 000 dalton region.

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