N-ニトロソ化合物は、発がん物質代謝酵素の変化を誘発します

N-ニトロソアミンと多環式芳香族炭化水素（PAH）の生物活性化は、ジメチルニトロソアミンN-デメチラーゼI（DMN-DI）、アリールヒドロカルボンハイドロキシラーゼ（AHH）、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome P-450、Cytochrome肝臓ミクロソームのレダクターゼ。本研究は、上記の酵素の活性に対するN-ニトロソ化合物の影響を示しています。エチルブチルニトロソアミン、プロピルブチルニトロソアミン、またはジブチルニトロソアミンを含む雄マウスの単回投与治療（20 mg/kg体重）：それぞれ（1）DMN-DIの活性がそれぞれ108％、104％、51％増加しました。（2）シトクロムP-450含有量は、それぞれ106％、72％、51％です。（3）それぞれAHHの活動、それぞれ106％、80％。（4）シトクロムB5含有量はそれぞれ164％、97％、94％。（5）NADPH-Cytochrome C還元酵素の活性は、それぞれ55％、50％、45％減少しました。メチルプロピルニトロソアミンは、DMN-DIの活性を44％、P-450含有量を50％減少させました。ジフェニルニトロソアミンはまた、シトクロムP-450を54％、AHH活性を64％減少させたが、DMN-DIの活性を42％減らし、シトクロムB5含有量は159％、NADPH-シトクロムC還元酵素活性を57％増加させた。この研究から、AHHの活性はP-450含有量に依存しているが、DMN-DIは、AHHの活性を増加または減少させる化合物がP-450含有量に並列効果を持っているためではないようです。また、DMN-DI、P-450、AHH、シトクロムB5およびNADPH-シトクロムCレダクターゼの活性の変化が、ニトロソ基に関連するアルキル基のタイプに依存する程度です。

The bioactivation of N-nitrosoamines and polycyclic aromatic hydrocarbons (PAH) is mediated by the mixed function oxidase system, which includes dimethylnitrosamine N-demethylase I (DMN-dI), arylhydrocarbon hydroxylase (AHH), cytochrome P-450, cytochrome b5 and NADPH-cytochrome c reductase of liver microsomes. The present study shows the influence of N-nitroso compounds on the activities of the above-mentioned enzymes. Single-dose treatment (20 mg/kg body weight) of male mice with ethylbutylnitrosamine, propylbutylnitrosamine, or dibutylnitrosamine: increased (1) the activity of DMN-dI by 108%, 104%, 51%, respectively; (2) the cytochrome P-450 content by 106%, 72%, 51%, respectively; (3) the activity of AHH by 95%, 106%, 80% respectively; (4) the cytochrome b5 content by 164%, 97%, 94% respectively; and (5) decreased the activity of NADPH-cytochrome c reductase by 55%, 50% and 45%, respectively. Methylpropylnitrosamine decreased the activity of DMN-dI by 44% and the P-450 content by 50%. Diphenylnitrosamine also decreased cytochrome P-450 by 54%, AHH activity by 64% but increased the activity of DMN-dI by 42%, the cytochrome b5 content by 159% and NADPH-cytochrome c reductase activity by 57%. It seems from this study that the activity of AHH is dependent on P-450 content but DMN-dI is not since the compounds that increased or decreased the activity of AHH had parallel effects on P-450 content. Also, the extent to which the altered activities of DMN-dI, P-450, AHH, cytochrome b5 and NADPH-cytochrome c reductase depends on the type of alkyl groups linked to the nitroso group.