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Saccharomyces cerevisiae（Cheng、C.、Mu。、J.、Farkas、I.、Huang、D.、Goebl M. G.、およびRoach、P。J.（1995）のグリコーゲン合成には、自己グルコシル化タンパク質が必要です。Mol 15、6632-6640。Glg2pはin vivoでの炭水化物と関連していることが示されており、α-アミラーゼで治療することにより、高分子量グリコーゲン画分から放出されました。さらに、いくつかのGlg2pは約43,000のMRのタンパク質として存在し、その割合はグリコーゲンシンターゼを欠く細胞で増加します。哺乳類のカウンターパートであるグリコーゲンとは異なり、酵母GLGタンパク質は、機能に複数のTyr残基を必要とするようです。Glg2pでは、in vitroで精製されたタンパク質の自己グルコシル化を抑制するために、Tyr230とTyr232の両方の変異が必要です。変異タンパク質は、グルコースを外脱線受容体であるN-ドデシルベータD-マルトシドに移すことができます。Glg1pとGlg2pの間に保存されている小さなCooh末端領域も機能にとって重要です。残基362でのTyr367または切り捨ての変異は、グリコーゲンシンターゼによって伸長するプライミングGlg2pの能力を損ないます。in vivoでのグリコーゲンの蓄積の完全な抑制には、3つのTyr残基すべての突然変異が必要です。Glg1pでは、2つのTyr残基が関与しており、Tyr232とTyr600は、in vivoでのグリコーゲンの蓄積を排除するために必要な両方の突然変異です。
Saccharomyces cerevisiae（Cheng、C.、Mu。、J.、Farkas、I.、Huang、D.、Goebl M. G.、およびRoach、P。J.（1995）のグリコーゲン合成には、自己グルコシル化タンパク質が必要です。Mol 15、6632-6640。Glg2pはin vivoでの炭水化物と関連していることが示されており、α-アミラーゼで治療することにより、高分子量グリコーゲン画分から放出されました。さらに、いくつかのGlg2pは約43,000のMRのタンパク質として存在し、その割合はグリコーゲンシンターゼを欠く細胞で増加します。哺乳類のカウンターパートであるグリコーゲンとは異なり、酵母GLGタンパク質は、機能に複数のTyr残基を必要とするようです。Glg2pでは、in vitroで精製されたタンパク質の自己グルコシル化を抑制するために、Tyr230とTyr232の両方の変異が必要です。変異タンパク質は、グルコースを外脱線受容体であるN-ドデシルベータD-マルトシドに移すことができます。Glg1pとGlg2pの間に保存されている小さなCooh末端領域も機能にとって重要です。残基362でのTyr367または切り捨ての変異は、グリコーゲンシンターゼによって伸長するプライミングGlg2pの能力を損ないます。in vivoでのグリコーゲンの蓄積の完全な抑制には、3つのTyr残基すべての突然変異が必要です。Glg1pでは、2つのTyr残基が関与しており、Tyr232とTyr600は、in vivoでのグリコーゲンの蓄積を排除するために必要な両方の突然変異です。
The self-glucosylating proteins, Glg1p and Glg2p, are required for glycogen synthesis in Saccharomyces cerevisiae (Cheng, C., Mu., J., Farkas, I., Huang, D., Goebl M. G., and Roach, P. J. (1995) Mol. Cell. Biol. 15, 6632-6640). Glg2p was shown to be associated with carbohydrate in vivo and was released from the high molecular weight glycogen fraction by treatment with alpha-amylase. In addition, some Glg2p exists as a protein of Mr approximately 43,000, whose proportion is increased in cells lacking glycogen synthase. Unlike the mammalian counterpart, glycogenin, the yeast Glg proteins appear to require multiple Tyr residues for functionality. In Glg2p, mutation of both Tyr230 and Tyr232 is necessary to suppress self-glucosylation of purified protein in vitro. The mutant protein is still capable of transferring glucose to an exogeneous acceptor, n-dodecyl beta-D-maltoside. A small COOH-terminal region, conserved between Glg1p and Glg2p, is also important for function; mutation of Tyr367 or truncation at residue 362 impairs the ability of primed Glg2p to be elongated by glycogen synthase. Complete suppression of glycogen accumulation in vivo requires mutation of all three Tyr residues. In Glg1p, two Tyr residues are implicated, Tyr232 and Tyr600, mutation of both being required to eliminate glycogen accumulation in vivo.
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