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高親和性IgE受容体、Fcepsilonri、T細胞受容体関連タンパク質などの免疫受容器は、免疫受容体チロシンベースの活性化モチーフ（ITAM）である共通のモチーフを共有します。酵母トリブリドシステムを使用して、リン酸化されたfcepsilonri itam含有サブユニットベータとガンマの下流エフェクターを特定しました。チロシンにリン酸化されるタンパク質をコードする1つの新規cDNAが分離され、Src-Homology 2（SH2）ドメイン、イノシトールポリスリン酸5-ホスファターゼ活性、3つのNXXYモチーフ、いくつかのプロリンが豊富な領域、および船舶と呼ばれています。fcepsilonriベータまたはガンマイタム内の保存されたチロシンまたはロイシン残基の変異は、船の結合を排除し、造船中の相互作用が特異的であることを示します。船はまた、in vitroでCD3複合体およびT細胞受容体ゼータ鎖からのitamsに結合します。船タンパク質は、ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸5'-ホスファターゼとイノシトール-1,3,4,5-テトラキスリン酸5'-ホスファターゼ活性の両方を持っています。タンパク質 - チロシンキナーゼLCKによる船舶のリン酸化は、酵素活性の低下をもたらします。fcepsilonriの活性化は、いくつかのチロシンホスンタンパク質と船舶との関連を誘導します。船は、チロシンリン酸化を構成的に、SHCおよびGRB2に関連付けています。これらのデータは、船が受容体活性化における多機能リンカータンパク質として機能する可能性があることを示唆しています。
高親和性IgE受容体、Fcepsilonri、T細胞受容体関連タンパク質などの免疫受容器は、免疫受容体チロシンベースの活性化モチーフ（ITAM）である共通のモチーフを共有します。酵母トリブリドシステムを使用して、リン酸化されたfcepsilonri itam含有サブユニットベータとガンマの下流エフェクターを特定しました。チロシンにリン酸化されるタンパク質をコードする1つの新規cDNAが分離され、Src-Homology 2（SH2）ドメイン、イノシトールポリスリン酸5-ホスファターゼ活性、3つのNXXYモチーフ、いくつかのプロリンが豊富な領域、および船舶と呼ばれています。fcepsilonriベータまたはガンマイタム内の保存されたチロシンまたはロイシン残基の変異は、船の結合を排除し、造船中の相互作用が特異的であることを示します。船はまた、in vitroでCD3複合体およびT細胞受容体ゼータ鎖からのitamsに結合します。船タンパク質は、ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸5'-ホスファターゼとイノシトール-1,3,4,5-テトラキスリン酸5'-ホスファターゼ活性の両方を持っています。タンパク質 - チロシンキナーゼLCKによる船舶のリン酸化は、酵素活性の低下をもたらします。fcepsilonriの活性化は、いくつかのチロシンホスンタンパク質と船舶との関連を誘導します。船は、チロシンリン酸化を構成的に、SHCおよびGRB2に関連付けています。これらのデータは、船が受容体活性化における多機能リンカータンパク質として機能する可能性があることを示唆しています。
Immunoreceptors such as the high affinity IgE receptor, FcepsilonRI, and T-cell receptor-associated proteins share a common motif, the immunoreceptor tyrosine-based activation motif (ITAM). We used the yeast tribrid system to identify downstream effectors of the phosphorylated FcepsilonRI ITAM-containing subunits beta and gamma. One novel cDNA was isolated that encodes a protein that is phosphorylated on tyrosine, contains a Src-homology 2 (SH2) domain, inositolpolyphosphate 5-phosphatase activity, three NXXY motifs, several proline-rich regions, and is called SHIP. Mutation of the conserved tyrosine or leucine residues within the FcepsilonRI beta or gamma ITAMs eliminates SHIP binding and indicates that the SHIP-ITAM interaction is specific. SHIP also binds to ITAMs from the CD3 complex and T cell receptor zeta chain in vitro. SHIP protein possesses both phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5'-phosphatase and inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 5'-phosphatase activity. Phosphorylation of SHIP by a protein-tyrosine kinase, Lck, results in a reduction in enzyme activity. FcepsilonRI activation induces the association of several tyrosine phosphoproteins with SHIP. SHIP is constitutively tyrosine-phosphorylated and associated with Shc and Grb2. These data suggest that SHIP may serve as a multifunctional linker protein in receptor activation.
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