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ピリジンヌクレオチドトランスヒドロゲナーゼは、細胞質膜を横切るプロトンの転座に結合したNAD+とNADP+の間の水素化イオンの可逆的移動を触媒するプロトンポンプです。酵素はまた、NADHによるNAD+アナログ3-アセチルピリジンアデニンジヌクレオチド（ACPYAD+）の減少を触媒します。この反応にはNADP（h）が中間体として必要であることが提案されています（Hutton et al。（1994）Eur。J.Biochem。219、1041-1051）。したがって、トランスヒドロゲナーゼ上のNADP（H）結合部位でのNADP+結合は、NADHによって還元され、NAD（H）結合部位と交互にACPYAD+結合によって再酸化されます。NADPHによるアッピード+の減少は、NADHによるアッピード+の減少における部分的な反応となるでしょう。NADP（H）がない場合、NADHによるアッピード+のトランスヒドロゲン化のための活性を高めた変異体からの細胞質膜小胞を使用して、NADHおよびNADPHによるアッピード+の還元の速度論が比較されました。還元剤NADPHとNADHのkm値は、さまざまな変異体を超えており、非変異酵素の値は、2つの反応でアッピード+のkmよりもはるかに低い程度まで異なりました。NADHによるアッピード+のトランスクリオロゲン化のkm（アッピード）値は、NADPHによるアッピード+のトランスクリオロゲン+のkmよりも大きく大きいものでした。両方の反応でアッピード+が同じ部位に結合する可能性は低いです。もっともらしい説明は、この基質がNADHによるトランス水素化のためのNADP（H）結合部位に結合するということです。したがって、これらの条件下では、NADHとAcpyad+の間で直接水素化することができます。
ピリジンヌクレオチドトランスヒドロゲナーゼは、細胞質膜を横切るプロトンの転座に結合したNAD+とNADP+の間の水素化イオンの可逆的移動を触媒するプロトンポンプです。酵素はまた、NADHによるNAD+アナログ3-アセチルピリジンアデニンジヌクレオチド（ACPYAD+）の減少を触媒します。この反応にはNADP（h）が中間体として必要であることが提案されています（Hutton et al。（1994）Eur。J.Biochem。219、1041-1051）。したがって、トランスヒドロゲナーゼ上のNADP（H）結合部位でのNADP+結合は、NADHによって還元され、NAD（H）結合部位と交互にACPYAD+結合によって再酸化されます。NADPHによるアッピード+の減少は、NADHによるアッピード+の減少における部分的な反応となるでしょう。NADP（H）がない場合、NADHによるアッピード+のトランスヒドロゲン化のための活性を高めた変異体からの細胞質膜小胞を使用して、NADHおよびNADPHによるアッピード+の還元の速度論が比較されました。還元剤NADPHとNADHのkm値は、さまざまな変異体を超えており、非変異酵素の値は、2つの反応でアッピード+のkmよりもはるかに低い程度まで異なりました。NADHによるアッピード+のトランスクリオロゲン化のkm（アッピード）値は、NADPHによるアッピード+のトランスクリオロゲン+のkmよりも大きく大きいものでした。両方の反応でアッピード+が同じ部位に結合する可能性は低いです。もっともらしい説明は、この基質がNADHによるトランス水素化のためのNADP（H）結合部位に結合するということです。したがって、これらの条件下では、NADHとAcpyad+の間で直接水素化することができます。
The pyridine nucleotide transhydrogenase is a proton pump which catalyzes the reversible transfer of a hydride ion equivalent between NAD+ and NADP+ coupled to translocation of protons across the cytoplasmic membrane. The enzyme also catalyzes the reduction of the NAD+ analog 3-acetylpyridine adenine dinucleotide (AcPyAD+) by NADH. It has been proposed (Hutton et al. (1994) Eur. J. Biochem. 219, 1041-1051) that this reaction requires NADP(H) as an intermediate. Thus, NADP+ bound at the NADP(H)-binding site on the transhydrogenase would be reduced by NADH and reoxidized by AcPyAD+ binding alternately to the NAD(H)-binding site. The reduction of AcPyAD+ by NADPH would be a partial reaction in the reduction of AcPyAD+ by NADH. Using cytoplasmic membrane vesicles from mutants having elevated activities for transhydrogenation of AcPyAD+ by NADH in the absence of added NADP(H), the kinetics of reduction of AcPyAD+ by NADH and NADPH have been compared. The Km values for the reductants NADPH and NADH over a range of mutants, and for the non-mutant enzyme, differed to a much lesser degree than the Km for AcPyAD+ in the two reactions. The Km(AcPyAD) values for the transhydrogenation of AcPyAD+ by NADH were over an order of magnitude greater than those for the transhydrogenation of AcPyAD+ by NADPH. It is unlikely that AcPyAD+ binds at the same site in both reactions. A plausible explanation is that this substrate binds to the NADP(H)-binding site for transhydrogenation by NADH. Thus, a hydride equivalent can be transferred directly between NADH and AcPyAD+ under these conditions.
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