化学的に修飾されたnisin種の構造と生物活性

34-レシドペプチドバクテリオシンであるニシンには、あまり一般的ではないアミノ酸ランチオニン、ベータメチル - ランチオニン、デヒドロアラニン（DHA）、およびデヒドロブチリン（DHB）が含まれています。いくつかの化学修飾ニシン種は、逆相HPLCによって精製され、2次元NMRおよびエレクトロスプレー質量分析によって特徴付けられました。5つの成分、[2-ヒドロキシ-Ala5] nisin、[iLe4-amide、pyruvyl-leu6] des-dha5-nisin、[met（o）21] nisin、[ser33] nisin、and nisin-（1-32） - ペプチドアミドは、市販のニシンサンプルで見つかりました。さらなる種[2-ヒドロキシ-Ala5]ニシン - （1-32） - ペプチドアミドは、酸性ニシン溶液を凍結乾燥させることにより得られました。これらの化合物は、ニシンの化学修飾によって形成されます。これは、ポリペプチド鎖の切断またはメチオニン残基の酸化を引き起こす可能性のあるデヒドロアラニン残基への水分子の添加です。2-ヒドロキシヤラニン含有製品の安定性は限られています。それらは、対応するデヒドロアラニン誘導体に自発的に変換されます。異なる細菌に対する修飾ニシンの成長阻害活性が決定されました。2-ヒドロキシヤラニン含有種と脱デヒドロアラニン誘導体は、天然のニシンと比較して生物活性の強力な減少を示しています。[Met（O）21] Nisinおよび[Ser33] Nisinは、生物活性の中程度またはNOの減少を示しています。

Nisin, a 34-residue peptide bacteriocin, contains the less common amino acids lanthionine, beta-methyl-lanthionine, dehydroalanine (Dha), and dehydrobutyrine (Dhb). Several chemically modified nisin A species were purified by reverse-phase HPLC and characterized by two-dimensional NMR and electrospray mass spectrometry. Five constituents, [2-hydroxy-Ala5]nisin, [Ile4-amide,pyruvyl-Leu6]des-Dha5-nisin, [Met(O)21]nisin, [Ser33]nisin, and nisin-(1-32)-peptide amide, were found in a commercial nisin sample. A further species, [2-hydroxy-Ala5]nisin-(1-32)-peptide amide, was obtained by freeze drying an acidic nisin solution. These compounds are formed by chemical modification of nisin: the addition of a water molecule to the dehydroalanine residues, which can lead to the cleavage of the polypeptide chain, or the oxidation of methionine residues. The 2-hydroxyalanine-containing products have a limited stability; they are spontaneously converted into the corresponding des-dehydroalanine derivatives. The growth-inhibiting activity of the modified nisins towards different bacteria was determined. The 2-hydroxyalanine-containing species and the des-dehydroalanine derivative show a strong reduction in biological activity as compared to native nisin. [Met(O)21]nisin and [Ser33]nisin show moderate or no reduction in biological activity.