タンパク質構造のアミノ酸残基のラマチャンドラン立体配座を許可しませんでした。

高解像度のタンパク質結晶構造で観察されたアミノ酸残基の許可されていないラマチャンドラン立体構造の性質と分布の分析が実施されています。ブルックヘブンタンパク質データバンクの110の高解像度、非同種タンパク質結晶構造で構成されるデータセットが調査されました。データセットは、バックボーン二面角（PHI、PSI）に基づいて特徴付けられた合計18,708個の非飼いくずで構成されていました。Ramachandranマップ上の定義された「広い許可制限」の外側にある残基が選択され、アルファ炭素原子の報告されたB因子値を使用して、明確に定義された不許可の立体構造をさらに選択しました。ラマチャンドランマップの異なる領域にクラスター化された選択された66の非許可残基の立体構造は、局所的な制約によって課される強制下で特定のPHI、PSI角の歪みが好ましいことを示しています。許可されていない残基データセットにおけるさまざまなアミノ酸残基の分布は、かさばる疎水性残基がまれである小さな極/荷電残基の優勢を示しました。さらなるチェックとして、66症例すべての場合、タンパク質構造の非水素ファンデルワールスの短い接触を評価し、許可されていない二面角（PHI、PSI）値を使用して構築された理想的な「ALA-ジペプチド」と比較しました。分析では、ほとんどの場合、局所的な結合角度によって短い接触が排除されていることが明らかになりました。関連するタンパク質構造における同定された非許可残基の立体構造の分析は、異常な立体化学の保存の例を明らかにします。

An analysis of the nature and distribution of disallowed Ramachandran conformations of amino acid residues observed in high resolution protein crystal structures has been carried out. A data set consisting of 110 high resolution, non-homologous, protein crystal structures from the Brookhaven Protein Data Bank was examined. The data set consisted of a total of 18,708 non-Gly residues, which were characterized on the basis of their backbone dihedral angles (phi, psi). Residues falling outside the defined "broad allowed limits" on the Ramachandran map were chosen and the reported B-factor value of the alpha-carbon atom was used to further select well defined disallowed conformations. The conformations of the selected 66 disallowed residues clustered in distinct regions of the Ramachandran map indicating that specific phi, psi angle distortions are preferred under compulsions imposed by local constraints. The distribution of various amino acid residues in the disallowed residue data set showed a predominance of small polar/charged residues, with bulky hydrophobic residues being infrequent. As a further check, for all the 66 cases non-hydrogen van der Waals short contacts in the protein structures were evaluated and compared with the ideal "Ala-dipeptide" constructed using disallowed dihedral angle (phi, psi) values. The analysis reveals that short contacts are eliminated in most cases by local distortions of bond angles. An analysis of the conformation of the identified disallowed residues in related protein structures reveals instances of conservation of unusual stereochemistry.