複製タンパク質の一本鎖DNA結合ドメインの構造A DNAに結合した

単一鎖DNA結合タンパク質（SSB）は、原核生物および真核細胞、ミトコンドリア、ファージ、ウイルスのDNA機能に不可欠です。4つのSSBの構造は解決されましたが、SSBとDNAの相互作用の分子の詳細は推測的なままです。ここでは、DNAに結合したヒト複製タンパク質A（RPA）の一本鎖DNA結合ドメインの分解能2.4の結晶構造を報告します。複製タンパク質Aは、真核生物で高度に保存されているヘテロトリマーSSBです。最大のサブユニットであるRPA70は、一本鎖（SS）DNAに結合し、多くの細胞タンパク質とウイルスタンパク質との相互作用を媒介します。RPA70の中央にあるDNA結合ドメインは、タンデムに向けられた2つの構造的に相同性のサブドメインを含む。ssDNAは、一方のサブドメインからもう一方のサブドメインに伸びるチャネルにあります。各RPA70サブドメインの構造は、バクテリオファージSSBの構造と類似しており、SSDNA結合のメカニズムが保存されていることを示しています。

The single-stranded-DNA-binding proteins (SSBs) are essential for DNA function in prokaryotic and eukaryotic cells, mitochondria, phages and viruses. The structures of four SSBs have been solved, but the molecular details of the interaction of SSBs with DNA remain speculative. We report here the crystal structure at 2.4 A resolution of the single-stranded-DNA-binding domain of human replication protein A (RPA) bound to DNA. Replication protein A is a heterotrimeric SSB that is highly conserved in eukaryotes. The largest subunit, RPA70, binds to single-stranded (ss)DNA and mediates interactions with many cellular and viral proteins. The DNA-binding domain, which lies in the middle of RPA70, comprises two structurally homologous subdomains oriented in tandem. The ssDNA lies in a channel that extends from one subdomain to the other. The structure of each RPA70 subdomain is similar to those of the bacteriophage SSBs, indicating that the mechanism of ssDNA-binding is conserved.