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いくつかの大腸菌タンパク質がタンパク質ジスルフィド結合形成に関与しています。その中で、DSBAは標的システインを酸化する主な要因です。生化学的証拠は、DSBCがジスルフィド異性化活性を持っていることを示しています。DSBAおよびDSBCの細胞内機能を研究するために、最もアミノ末端システインをセリンに置き換えたアルカリホスファターゼ変異体[SCCC]を使用しました。PHOA [SCCC]の残りの3つのシステインは、正しい組み合わせと正しい組み合わせのジスルフィド結合を形成することがわかった。異常なジスルフィド結合は、野生型細胞で優先的に形成され、通常のジスルフィド結合にゆっくりと変換されました。この変換は、DSBC破壊された細胞では発生しませんでした。DSBCの過剰生産により、正しいジスルフィド結合の形成が刺激されました。対照的に、DSBAで破壊された細胞で非効率的に形成されたジスルフィド結合と、酸化されたグルタチオンの存在下で同じ株でより効率的に形成されたジスルフィド結合はほとんど正しい形でした。これらの結果は、DSBA触媒反応が一部のタンパク質にとって速すぎる可能性があることを示唆しています。DSBAは、PHOA [SCCC]の場合、たまたま誤った組み合わせにあるシステインの利用可能なペアを単に酸化する可能性があります。対照的に、DSBCは正しいジスルフィド結合の形成を刺激し、以前に導入された異常なものを修正します。したがって、DSBCはin vivoでジスルフィド結合を異性化するように作用します。
いくつかの大腸菌タンパク質がタンパク質ジスルフィド結合形成に関与しています。その中で、DSBAは標的システインを酸化する主な要因です。生化学的証拠は、DSBCがジスルフィド異性化活性を持っていることを示しています。DSBAおよびDSBCの細胞内機能を研究するために、最もアミノ末端システインをセリンに置き換えたアルカリホスファターゼ変異体[SCCC]を使用しました。PHOA [SCCC]の残りの3つのシステインは、正しい組み合わせと正しい組み合わせのジスルフィド結合を形成することがわかった。異常なジスルフィド結合は、野生型細胞で優先的に形成され、通常のジスルフィド結合にゆっくりと変換されました。この変換は、DSBC破壊された細胞では発生しませんでした。DSBCの過剰生産により、正しいジスルフィド結合の形成が刺激されました。対照的に、DSBAで破壊された細胞で非効率的に形成されたジスルフィド結合と、酸化されたグルタチオンの存在下で同じ株でより効率的に形成されたジスルフィド結合はほとんど正しい形でした。これらの結果は、DSBA触媒反応が一部のタンパク質にとって速すぎる可能性があることを示唆しています。DSBAは、PHOA [SCCC]の場合、たまたま誤った組み合わせにあるシステインの利用可能なペアを単に酸化する可能性があります。対照的に、DSBCは正しいジスルフィド結合の形成を刺激し、以前に導入された異常なものを修正します。したがって、DSBCはin vivoでジスルフィド結合を異性化するように作用します。
Several Escherichia coli proteins participate in protein disulfide bond formation. Among them, DsbA is the primary factor that oxidizes target cysteines. Biochemical evidence indicates that DsbC has disulfide isomerization activity. To study intracellular functions of DsbA and DsbC, we used an alkaline phosphatase mutant, PhoA[SCCC], with the most amino-terminal cysteine replaced by serine. It was found that the remaining 3 cysteines in PhoA[SCCC] form a disulfide bond of incorrect as well as correct combinations. An aberrant disulfide bond was preferentially formed in wild-type cells, which was converted slowly to the normal disulfide bond. This conversion did not occur in the dsbC-disrupted cells. Overproduction of DsbC stimulated the formation of the correct disulfide bond. In contrast, the inefficiently formed disulfide bonds in the dsbA-disrupted cells, and the more efficiently formed disulfide bonds in the same strain in the presence of oxidized glutathione were mostly in the correct form. These results suggest that the DsbA-catalyzed reaction can be too rapid for some proteins. DsbA may simply oxidize available pairs of cysteines, which happen to be in an incorrect combination in the case of PhoA[SCCC]. In contrast, DsbC stimulates the formation of correct disulfide bonds and corrects previously introduced aberrant ones. Thus, DsbC acts to isomerize disulfide bonds in vivo.
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