Escherichia coli flavohaemoglobin（HMP）は、NADHからFADを介してNADHからの電子移動により、シトクロムCおよびFe（III） - ヒドロキサメートKを減少させます：HAEMに縛られたジオキシゲンへの酸化還元酵素活性の感度

Escherichia coli flavohaemoglobin（HMP）は、スーパーオキシドジスムターゼによって実質的に阻害されなかった反応で精製ミトコンドリアシトクロムCを好気性に減少させ、HMPによるO2還元の産物がシトクロムCの還元に著しく寄与しないことを示しています。シトクロムCは、0.5 mm COの存在下でもHMPによって減少しました。ヘムBが鉄の低スピン状態に閉じ込められていたとき、NADHからのシトクロムCへの電子移動がヘムではなくFAD経由であることを示しました。HMPはまた、Rhizobium Legumunosarum bvからフェリシデロフォア複合体Fe（III） - ヒドロキサマートKを減少させました。viciaeは、共感的には嫌気的には、この基質に対する低速度で低い速度で親和性が低い。HMPのNadh-Cytochrome C酸化還元酵素活性は、ヘムでのO2の結合と還元にわずかに敏感でした。シトクロムCの減少のVmaxは、0.5 mm COの存在下で7.1 S-1から100ミクロムO2の存在下で5.0 S-1に減少し、シトクロムCのK（M）に有意な変化はありません（それぞれ6.8〜7.3マイクローム）。近似濃度濃度でのO2は、100ミクロムO2と同様の程度までシトクロムCの減少を減少させました。したがって、HMPは、グロビン様ヘムを介した電子伝達の関与なしに、広範な特異性のレダクターゼとして機能します。これらのデータは、HMPがFADから他の電子受容体への電子フラックスが増加するため、HMPがO2の細胞内センサーとして機能する可能性があるという仮説と一致しています。ただし、in vivoでのこのようなアクセプターの性質は知られておらず、O2センシングの代替モデルも考慮されています。

Escherichia coli flavohaemoglobin (Hmp) reduced purified mitochondrial cytochrome c aerobically in a reaction that was not substantially inhibited by superoxide dismutase, demonstrating that superoxide anion, the product of O2 reduction by Hmp, did not contribute markedly to cytochrome c reduction. Cytochrome c was reduced by Hmp even in the presence of 0.5 mM CO, when the haem B was locked in the ferrous, low-spin state, demonstrating that electron transfer to cytochrome c from NADH was via FAD, not haem. Hmp also reduced the ferrisiderophore complex Fe(III)-hydroxamate K from Rhizobium leguminosarum bv. viciae anaerobically in a CO-insensitive manner, but at low rates and with low affinity for this substrate. The NADH-cytochrome c oxidoreductase activity of Hmp was slightly sensitive to the binding and reduction of O2 at the haem. The Vmax of cytochrome c reduction fell from 7.1 s-1 in the presence of 0.5 mM CO to 5.0 s-1 in the presence of 100 microM O2, with no significant change in K(m) for cytochrome c (6.8 to 7.3 microM, respectively). O2 at near-micromolar concentrations diminished cytochrome c reduction to a similar extent as did 100 microM O2. Thus, Hmp acts as a reductase of broad specificity, apparently without involvement of electron transfer via the globin-like haem. These data are consistent with the hypothesis that Hmp could act as an intracellular sensor of O2 since, in the absence of O2, electron flux from FAD to other electron acceptors increases. However, the nature of such acceptors in vivo is not known and alternative models for O2 sensing are also considered.