大腸菌のマルトース結合タンパク質におけるリガンド結合の2つのモードは、リガンドの構造と結合タンパク質の構造と相関しています

大腸菌のマルトース輸送システムによって輸送されるリガンドは、最初にペリプラズムマルトース結合タンパク質（MBP）に結合する必要があります。ただし、リガンドの結合は常にその輸送につながるとは限りません。前に報告されたように、還元または酸化されたマルトデキストリンはMBPにしっかりと結合しますが、輸送されません。MALE254などの一部の変異体MBPは、マルトデキストリンをしっかりと結合しますが、輸送を生成することはできません。この研究では、紫外線分光法と蛍光発光分光法を使用して、さまざまなリガンドがMBPに結合するモードを研究しました。マルトース結合は、野生型MBPの蛍光発光スペクトルに赤方偏移をもたらし、そのUVスペクトル（Rモード（赤））で265 nm未満の急激な血色トレンドを鋭くしました。一方、還元、酸化、または周期的なマルトデキストリンの結合は、野生型MBPの蛍光発光スペクトルに顕著な青色シフトを生成し、UV差スペクトル（Bモード（青））で約250 nmのピークを生成しました。マルトデキストリンを野生型MBPに還元すると、主にRモード結合といくつかのBモード結合の混合物であると思われるスペクトル変化が生成されましたが、変異体MBP MALE254への結合は、純粋なBモード結合を示す変化をもたらしましたBモードを介して、野生型またはMALE254 MBPへの輸送はありません。

Ligands that are transported by the maltose transport system of Escherichia coli must first bind to the periplasmic maltose-binding protein (MBP). However, binding of a ligand does not always lead to its transport. As reported earlier, reduced or oxidized maltodextrins bind tightly to MBP but are not transported; some mutant MBPs, such as MalE254, bind maltodextrins tightly but cannot produce their transport. In this study, UV differential spectroscopy and fluorescence emission spectroscopy were used to study the modes by which various ligands bind to MBP. Maltose binding produced a red shift in the fluorescence emission spectrum of wild type MBP and a sharp hypochromatic trend below 265 nm in its UV spectrum (R mode (for red)). On the other hand, binding of reduced, oxidized, or cyclic maltodextrins produced a pronounced blue shift in the fluorescence emission spectrum of wild type MBP and a peak at about 250 nm in its UV difference spectrum (B mode (for blue). Binding of reducing maltodextrins to wild type MBP produced spectral changes that seemed to be a mixture of predominantly R mode binding and some B mode binding, whereas their binding to mutant MBP MalE254 produced changes indicative of pure B mode binding. Thus, the ligands that are bound exclusively via the B mode to either the wild type or MalE254 MBP are not transported.