カリウムは酵母ミトコンドリアのデルタップを崩壊させますが、ATP合成の速度は部分的にのみ阻害されます：リン酸による調節

0〜400ミクロムリン酸および200ミクロムmg2+の存在下でのK+の濃度の添加の添加により、呼吸が拡大し、プロトンムチブ力が減少しました（delTap）：0 k+ deltap = 213 mV、内部、内部、deltapsi = 180 mvvdeltaph = 33 mV、20 mm k+ deltap = 28 mVで、ここで、deltapsi = 16 mvおよびdeltaph = 12 mV。対照的に、ATPの合成により、400 microM Piでkmとvmaxの値が小さくなり、ADPの増加が得られました。mm k+、km = 5.2 microMおよびvmax = 46.0 nmol（min x mgタンパク質）-1、すなわち、K+がDelTapのほとんどを枯渇し、KM未満のADP濃度でATP合成の速度は本質的に同じでした。k+の欠如。飽和ADPでは、K+の存在下でのATP合成の速度は、K+なしで観察された速度の約60％でした。酵母ミトコンドリアによるATPの合成は、オリゴマイシンまたはuncouplersによって阻害されました。K+は、ラットの肝臓ミトコンドリアに影響を与えませんでした。アデニル酸キナーゼ活性は、ラット肝臓ミトコンドリアよりも酵母ミトコンドリアの方がはるかに小さかったため、K+の存在下で観察されたATPの合成を説明しませんでした。酵母ミトコンドリアのデルタップに対するK+の影響は、リン酸濃度（1〜4 mm）の増加により防止されました。4 mmリン酸では、DelTapは常に200 mVを超え、ATP合成の動態は次のとおりでした：0 k+ km = 10.0 microMおよびvmax = 88.3 nmol（min x mgタンパク質）-1。20 mm k+、km = 7.4 microMおよびvmax = 133 nmol（min x mgタンパク質）-1。

Addition of increasing concentrations of K+ to yeast mitochondria in the presence of 0 to 400 microM phosphate and 200 microM Mg2+ led to uncoupled respiration and decreased protonmotive force (deltaP):at 0 K+ deltaP = 213 mV, negative inside, where deltapsi = 180 mV and deltapH = 33 mV, while at 20 mM K+ deltaP = 28 mV, where deltapsi = 16 mV and deltapH = 12 mV. In contrast, the synthesis of ATP resulted in smaller values for the Km and the Vmax in 400 microM Pi and increasing ADP: in 0 K+, Km = 18.6 microM and Vmax = 75.4 nmol (min x mg protein)-1, while in 20 mM K+, Km = 5.2 microM and Vmax = 46.0 nmol (min x mg protein)-1, i.e., when K+ depleted most of the deltaP, and at ADP concentrations below the Km, the rate of ATP synthesis was essentially the same as in the absence of K+. At saturating ADP, the rate of ATP synthesis in the presence of K+ was about 60% of the rate observed without K+. The synthesis of ATP by yeast mitochondria was inhibited by oligomycin or uncouplers. K+ had no effects on rat liver mitochondria. Adenylate kinase activity was much smaller in yeast mitochondria than in rat liver mitochondria and thus did not account for the synthesis of ATP observed in the presence of K+. The effects of K+ on the deltaP of yeast mitochondria were prevented by increasing concentrations of phosphate (1 to 4 mM). At 4 mM phosphate, the deltaP was always above 200 mV and the kinetics of ATP synthesis were as follows: 0 K+ Km = 10.0 microM and Vmax = 88.3 nmol (min x mg protein)-1. At 20 mM K+, Km = 7.4 microM and Vmax = 133 nmol (min x mg protein)-1.