Gly-Pro-ARGは、ホストゲストペプチドのコラーゲントリプルヘリックスのGly-Pro-HYPと同様の安定性を付与します

AC（gly-pro-hyp）3-gly-x-y-（gly-pro-hyp）4-gly-gly-gly-nh2のフォームのホストゲストペプチドのセットは、異なるgly-x-yの傾向を評価するために設計されていますトリプルヘリックスコンフォメーションのトリプレット（Shah、N。K.、Ramshaw、J。A. M.、Kirkpatrick、A.、Shah、C。、およびBrodsky、B。（1996）生化学35、10262-10268）。Gly-X-Yのすべてのゲストトリプレットは、Gly-Pro-Argを除き、ホスト（Gly-Pro-Hyp）8ペプチドからの融解温度の低下をもたらしました。このGly-Pro-Hypが豊富な環境では、Gly-Pro-ArgがGly-Pro-Hypと同じくらい安定していることがわかりました。Gly-Pro-Homo-Arg、Gly-Pro-ARGと比較したGly-Pro-Homo-Arg、およびGly-Arg-HYPを含む宿主ゲストペプチドの安定性の低下は、ARGに最適でY陽性に特異的な安定化を示したことを示しました。。PRO以外の残基がXポジションにある場合、ARGは同様の安定化効果を持っていることがわかりました。Argとhyの両方が、y位置で優先的にy位置で立体特異的に安定し、コラーゲンでy陽性を主に占有します。ただし、隣接するgly-pro-hypユニットは非常に安定しており、トリプルヘリックスの折りたたみを促進しますが、複数のグライプロアグトリプレットの組み込みは不安定になり、反発のためにゆっくりと折りたたまれていました。コラーゲンでは、Gly-Pro-ARGは、局所的なトリプルヘリックスの安定性に最大限に貢献すると同時に、フィブリルの形成と結合における静電相互作用の可能性もあります。

A set of host-guest peptides of the form Ac(Gly-Pro-Hyp)3-Gly-X-Y-(Gly-Pro-Hyp)4-Gly-Gly-NH2 has been designed to evaluate the propensity of different Gly-X-Y triplets for the triple-helix conformation (Shah, N. K., Ramshaw, J. A. M., Kirkpatrick, A., Shah, C., and Brodsky, B. (1996) Biochemistry 35, 10262-10268). All Gly-X-Y guest triplets led to a decrease in melting temperature from the host (Gly-Pro-Hyp)8 peptide except for Gly-Pro-Arg. In this Gly-Pro-Hyp-rich environment, Gly-Pro-Arg was found to be as stabilizing as Gly-Pro-Hyp. Decreased stability of host-guest peptides containing Gly-Pro-Lys, Gly-Pro-homo-Arg, and Gly-Arg-Hyp compared with Gly-Pro-Arg indicated a stabilization that is optimal for Arg and specific to the Y-position. Arg was found to have a similar stabilizing effect when residues other than Pro are in the X-position. Both Arg and Hyp stabilize the triple-helix preferentially in the Y-position in a stereospecific manner and occupy largely Y-positions in collagen. However, contiguous Gly-Pro-Hyp units are highly stable and promote triple-helix folding, whereas incorporation of multiple Gly-Pro-Arg triplets was destabilizing and folded slowly due to charge repulsion. In collagen, Gly-Pro-Arg may contribute maximally to local triple-helix stability while also having the potential for electrostatic interactions in fibril formation and binding.