ペプチドは、腸ペプチド輸送体の基質として模倣します

ペプチド結合を欠くペプチドを模倣した4-アミノフェニル酢酸（4-APAA）は、さまざまな実験的アプローチを使用して、プロトン結合オリゴペプチドトランスポーターと相互作用することが示されています。標識ペプチドの輸送を阻害することに加えて、これらの研究は、4-APAA自体が移行されていることを示しています。4-ラットの無傷の腸を横切るAPAA輸送は、高性能液体クロマトグラフィー（HPLC）によって決定されるように、管腔酸性化（pH 6.8）によって18倍刺激されました。マウス小腸から分離された腸細胞では、pHインジケータカルボキシスナルフで蛍光に示されているように、4-APAAの適用時に細胞内pHが減少しました。4-APAAラット腎皮質から分離されたブラシボーダー膜小胞におけるトランス刺激放射標識ペプチド輸送。また、PEPT1を発現するアフリカツメガエル卵母細胞では、4-APAAが放射性標識ペプチド流出のトランス刺激を生成し、HPLCによって決定されたように、このトランスポーターによる転座の基質でした。これらの結果は、ペプチド結合の存在がプロトン結合オリゴペプチド輸送体（PEPT1）を介した迅速な転座の要件ではないことを初めて示す4-APAAショーでの結果です。このトランスポーターの基質となる分子の最小構造要件を決定するには、さらなる調査が必要です。

4-Aminophenylacetic acid (4-APAA), a peptide mimic lacking a peptide bond, has been shown to interact with a proton-coupled oligopeptide transporter using a number of different experimental approaches. In addition to inhibiting transport of labeled peptides, these studies show that 4-APAA is itself translocated. 4-APAA transport across the rat intact intestine was stimulated 18-fold by luminal acidification (to pH 6.8) as determined by high performance liquid chromatography (HPLC); in enterocytes isolated from mouse small intestine the intracellular pH was reduced on application of 4-APAA, as shown fluorimetrically with the pH indicator carboxy-SNARF; 4-APAA trans-stimulated radiolabeled peptide transport in brush-border membrane vesicles isolated from rat renal cortex; and in Xenopus oocytes expressing PepT1, 4-APAA produced trans-stimulation of radiolabeled peptide efflux, and as determined by HPLC, was a substrate for translocation by this transporter. These results with 4-APAA show for the first time that the presence of a peptide bond is not a requirement for rapid translocation through the proton-linked oligopeptide transporter (PepT1). Further investigation will be needed to determine the minimal structural requirements for a molecule to be a substrate for this transporter.