多剤耐性タンパク質（MRP）の機能、進化、構造

多剤耐性タンパク質（MRP）は、培養細胞で過剰発現した場合、天然産物薬に対する耐性を付与します。また、ヒト腫瘍で検出されており、場合によっては、化学療法に対する反応が悪いと発現が相関しています。MRPは正常組織に存在し、おそらく両親媒性陰イオンの活性輸送体として機能します。また、抵抗性を付与する薬物を輸送すると推定されますが、どのような形で解決されていないか。ATP結合カセットスーパーファミリーの他のメンバーとは異なり、MRPといくつかの関連タンパク質には、3つの潜在的な膜にまたがるドメインがあります。MRPの追加のNH2型近位ドメインには、輸送に不可欠な5つの膜がヘリックスにまたがっており、輸送に不可欠です。遺伝子組織とタンパク質構造の保存された特徴は、MRPとその関連タンパク質が嚢胞性線維症コンダクタンスレギュレーターと祖先を共有することを示唆しています。

Multidrug Resistance Protein (MRP) confers resistance to natural product drugs when overexpressed in cultured cells. It has also been detected in human tumors and in some cases, expression has been correlated with a poor response to chemotherapy. MRP is present in normal tissues where it probably functions as an active transporter of amphiphilic anions. It is also presumed to transport the drugs to which it confers resistance, but how and in what form has not been resolved. Unlike other members of the ATP Binding Cassette superfamily, MRP and several related proteins have three potential membrane spanning domains. The additional NH2-proximal domain in MRP contains five membrane spanning helices with an extracytosolic NH2-terminus and is essential for transport. Conserved features of gene organization and protein structure suggest that MRP and its related proteins share their ancestry with the cystic fibrosis conductance regulator.