チオレアとチオアセトアミドのウレアーゼ触媒加水分解

Jack Bean Ureaseは、PH7、25度Cで1.6（+/- 0.2）x 10（-3）M-1 S-1の2次速度定数（kcat/km）x 10（+/- 0.2）x 10（kcat/km）でのチオレアの加水分解を触媒します。この値はこの値です。尿素の方よりも3 x 10（8）が低い。アセトアミド中のOのSのSの置換は、KCAT/km値を33倍のみ減少させます。対応するチオノ化合物よりもオキソ化合物のこのより大きな反応性、および尿素（ks = 2.9 mm）のより緊密な結合はグアニジニウムイオン（KI = 30 mM）またはチオウレア（KI = 70 mM）のいずれかが、基質カルコゲン（SまたはO）が、中性水素骨盤を介して酵素への配位により遷移状態で安定化される可能性が高いことを示唆しています。アクティブサイトニッケルイオンの1つ（すなわち、ルイス酸触媒）を介した配位よりもドナー（すなわち、Brønsted酸触媒）。

Jack bean urease catalyzes the hydrolysis of thiourea with a second-order rate constant (kcat/Km) of 1.6 (+/- 0.2) x 10(-3) M-1 S-1 at pH7, 25 degrees C. This value is lower than that for urea by a factor of 3 x 10(8). The corresponding substitution of S for O in acetamide reduces the kcat/Km value by only a factor of 33. This greater reactivity of the oxo compounds than of the corresponding thiono compounds, and the tighter binding of urea (Ks = 2.9 mM) than of either the guanidinium ion (Ki = 30 mM) or thiourea (Ki = 70 mM), suggests that the substrate chalcogen (S or O) is more likely to be stabilized in the transition state by coordination to the enzyme via a neutral hydrogen-bond donor (i.e., Brønsted acid catalysis) than by coordination via one of the active-site nickel ions (i.e., Lewis acid catalysis).