Concanavalin A Aはベータ-GlcNAC-（1-> 2）-MANリンケージのベータ-GlcNAC-（1-> 2）-Alpha-Man-（1-> 3） - [Beta-Glcnac-（1 - > 2）-Alpha-Man-（1-> 6）] - 拘束力のある男

タンパク質による炭水化物認識は、多くの生物学的プロセスにおける重要なイベントです。Concanavalin Aは、五糖コア（ベータ-GlcNAC-（1-> 2）-alpha- Man-（1-> 3） - [beta-glcnac-（1-> 2）-alpha-を特異的に認識することが知られています。1.41 x 10（6）m-1のkaを持つn結合オリゴ糖のman-（1-> 6）] - man）。コンカナバリンの構造は、ベータglcnac-（1-> 2）-alpha-man-（1-> 3） - [beta-glcnac-（1-> 2）-alpha-manに結合しました。 - （1-> 6）] - 2.7aまでの男。8つのサブユニットのうち6つに、5つの糖残基すべてに明確な密度があり、順序付けられた結合部位があります。五糖は、8つのサブユニットすべてに同じ立体構造を採用しています。結合部位は、タンパク質の表面に連続的に拡張された裂け目です。ファンデルワールスの相互作用と水素結合は、炭水化物をタンパク質に固定します。両方のGLCNAC残基はタンパク質に接触します。五糖の1-6腕のGLCNACは、2つの水素結合を含む特に広範な接触を特に行います。1-> 3 ARM GLCNACの結合部位は、それほど広範囲ではありません。CON Aによるオリゴ糖の認識は、特定のタンパク質炭水化物相互作用を介して発生し、不在水分分子の動員を必要としません。1-6群のベータ-GlcNAC-（1-> 2）-MANグリコシド結合Psiねじれ角は、溶液中に観察されたものから50度以上回転します。この回転は、単糖部位での相互作用の破壊と結びついています。単糖部位の不安定化と、立体構造株は、1-6 ARM GLCNAC部位での追加の相互作用によって解放される自由エネルギーを減少させることをお勧めします。

Carbohydrate recognition by proteins is a key event in many biological processes. Concanavalin A is known to specifically recognize the pentasaccharide core (beta-GlcNAc-(1-->2)-alpha- Man-(1-->3)-[beta-GlcNAc-(1-->2)-alpha-Man-(1-->6)]-Man) of N-linked oligosaccharides with a Ka of 1.41 x 10(6 )M-1. We have determined the structure of concanavalin A bound to beta-GlcNAc-(1-->2)-alpha-Man-(1-->3)-[beta-GlcNAc-(1-->2)-alpha-Man- (1-->6)]-Man to 2.7A. In six of eight subunits there is clear density for all five sugar residues and a well ordered binding site. The pentasaccharide adopts the same conformation in all eight subunits. The binding site is a continuous extended cleft on the surface of the protein. Van der Waals interactions and hydrogen bonds anchor the carbohydrate to the protein. Both GlcNAc residues contact the protein. The GlcNAc on the 1-->6 arm of the pentasaccharide makes particularly extensive contacts and including two hydrogen bonds. The binding site of the 1-->3 arm GlcNAc is much less extensive. Oligosaccharide recognition by Con A occurs through specific protein carbohydrate interactions and does not require recruitment of adventitious water molecules. The beta-GlcNAc-(1-->2)-Man glycosidic linkage PSI torsion angle on the 1-->6 arm is rotated by over 50 degrees from that observed in solution. This rotation is coupled to disruption of interactions at the monosaccharide site. We suggest destabilization of the monosaccharide site and the conformational strain reduces the free energy liberated by additional interactions at the 1-->6 arm GlcNAc site.