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Plant physiology1998Feb01Vol.116issue(2)

中程度の高温は、ルビスコのリブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ(Rubisco)活性化物媒介活性化を阻害します

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ(Rubisco)の光活性化は、Rubisco Activaseへの影響を介して適度に上昇した温度によって阻害されるという仮説をテストしました。綿(Gossypium hirsutum L.)または小麦(Triticum aestivum L.)の葉組織が光の高温にさらされた場合、Rubiscoの活性化はそれぞれ35度および30度を超えて阻害され、相対阻害は綿よりも小麦の方が大きくなりました。Rubisco活性化の温度誘発阻害は、40度以下の温度で完全に可逆的でした。活性化状態とは対照的に、ルービスコの総活動は、45度の高温の影響を受けませんでした。カルバンサイクル活性の阻害と一致する、ルービスコの活性化を阻害する温度で、非光学的蛍光消光が増加しました。初期および最大のクロロフィル蛍光は、温度が40度を超えるまで有意に変化しませんでした。したがって、CHL蛍光で測定された電子輸送は、ルービスコの活性化よりも中程度に上昇した温度よりも安定しているように見えました。ウエスタンブロット分析により、ルビスコの活性化の阻害が不可逆的であった場合、小麦と綿の両方で40度を超える温度でのアクティベースの高分子量凝集体の形成が明らかになりました。Rubisco、Phosphoribulokinase、グルタミンシンテターゼを含む他の可溶性間質酵素の物理的摂動は、高温では検出されませんでした。私たちの証拠は、中程度に上昇した温度が、ルービスコアクティベースへの直接的な影響を介してルビスコの光の活性化を阻害することを示しています。

リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ(Rubisco)の光活性化は、Rubisco Activaseへの影響を介して適度に上昇した温度によって阻害されるという仮説をテストしました。綿(Gossypium hirsutum L.)または小麦(Triticum aestivum L.)の葉組織が光の高温にさらされた場合、Rubiscoの活性化はそれぞれ35度および30度を超えて阻害され、相対阻害は綿よりも小麦の方が大きくなりました。Rubisco活性化の温度誘発阻害は、40度以下の温度で完全に可逆的でした。活性化状態とは対照的に、ルービスコの総活動は、45度の高温の影響を受けませんでした。カルバンサイクル活性の阻害と一致する、ルービスコの活性化を阻害する温度で、非光学的蛍光消光が増加しました。初期および最大のクロロフィル蛍光は、温度が40度を超えるまで有意に変化しませんでした。したがって、CHL蛍光で測定された電子輸送は、ルービスコの活性化よりも中程度に上昇した温度よりも安定しているように見えました。ウエスタンブロット分析により、ルビスコの活性化の阻害が不可逆的であった場合、小麦と綿の両方で40度を超える温度でのアクティベースの高分子量凝集体の形成が明らかになりました。Rubisco、Phosphoribulokinase、グルタミンシンテターゼを含む他の可溶性間質酵素の物理的摂動は、高温では検出されませんでした。私たちの証拠は、中程度に上昇した温度が、ルービスコアクティベースへの直接的な影響を介してルビスコの光の活性化を阻害することを示しています。

We tested the hypothesis that light activation of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) is inhibited by moderately elevated temperature through an effect on Rubisco activase. When cotton (Gossypium hirsutum L.) or wheat (Triticum aestivum L.) leaf tissue was exposed to increasing temperatures in the light, activation of Rubisco was inhibited above 35 and 30 degreesC, respectively, and the relative inhibition was greater for wheat than for cotton. The temperature-induced inhibition of Rubisco activation was fully reversible at temperatures below 40 degreesC. In contrast to activation state, total Rubisco activity was not affected by temperatures as high as 45 degreesC. Nonphotochemical fluorescence quenching increased at temperatures that inhibited Rubisco activation, consistent with inhibition of Calvin cycle activity. Initial and maximal chlorophyll fluorescence were not significantly altered until temperatures exceeded 40 degreesC. Thus, electron transport, as measured by Chl fluorescence, appeared to be more stable to moderately elevated temperatures than Rubisco activation. Western-blot analysis revealed the formation of high-molecular-weight aggregates of activase at temperatures above 40 degreesC for both wheat and cotton when inhibition of Rubisco activation was irreversible. Physical perturbation of other soluble stromal enzymes, including Rubisco, phosphoribulokinase, and glutamine synthetase, was not detected at the elevated temperatures. Our evidence indicates that moderately elevated temperatures inhibit light activation of Rubisco via a direct effect on Rubisco activase.

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