新しいアクアポリン（AQP9）のクローニングと機能的発現は、末梢白血球で水と尿素に浸透性があるが、グリセロールではなく豊富に発現している

Aquaporinファミリーの新しいメンバー（AQP9）は、PCRを使用してクローニングする相同性によってヒト白血球から特定されました。人間の肝臓cDNAライブラリーをスクリーニングすることにより、全長クローンが得られました。AQP9は、AQP3（48％）、AQP7（45％）、およびその他のアクアポリン（約30％）とアミノ酸配列の同一性を持つ295アミノ酸タンパク質をコードします。アクアポリン科。AQP9-CRNAをアフェノパス卵母細胞に注入すると、浸透圧エネルギー（4.2 kcal/mol）で浸透圧透過性が7倍（0.3 mMの塩化水銀水銀水銀）48％を刺激しました。AQP9はまた、尿素輸送を4倍に促進しました。ただし、AQP3とAQP7とは対照的に、AQP9はグリセロール透過性を刺激せず、ユニークな透過性特性を示唆しています。ノーザンブロット分析により、末梢白血球>>肝臓>肺=脾臓における3.5 kbメッセージの高発現が明らかになりましたが、胸腺ではありません。白血球の免疫学的機能におけるAQP9の可能性のある役割は興味深いものであり、ユニークな透過性プロファイルを備えたAQP9の同定は、体内の水と小さな溶質輸送の理解を拡大する可能性があります。

A new member (AQP9) of the aquaporin family was identified from human leukocytes by homology cloning using PCR. A full length clone was obtained by screening human liver cDNA library. AQP9 encodes a 295-amino-acid protein with the amino acid sequence identity with AQP3 (48%), AQP7 (45%), and other aquaporins (approximately 30%), suggesting that AQP3, AQP7, and AQP9 belong to a subfamily of the aquaporin family. Injection of AQP9-cRNA into Xenopus oocytes stimulated the osmotic water permeability 7-folds with a low activation energy (4.2 kcal/mol) which was inhibited by 0.3 mM mercury chloride by 48%. AQP9 also facilitated urea transport 4-folds. However, in contrast to AQP3 and AQP7, AQP9 did not stimulate the glycerol permeability, suggesting a unique permeability character. Northern blot analysis revealed the high expression of 3.5-kb messages in peripheral leukocytes >> liver > lung = spleen, but not in thymus. The possible role of AQP9 in the immunological function of leukocytes is intriguing and the identification of AQP9 with unique permeability profile may expand our understanding of water and small solute transport in the body.