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分子シャペロンシクロフィリンA（CYP A）は、GAG構造タンパク質との相互作用を通じて、ヒト免疫不全ウイルス1型（HIV-1）感染性を調節します。HIV-1複製におけるCYPAの分子メカニズムは不明です。シクロスポリンA（CSA）を使用してCYPAを結合し、p55GAGとの相互作用を防ぐために、GAG前駆体処理に対するシャペロン効果を研究しました。CSA治療は、COS細胞から生成された細胞外ウイルス様粒子のP55GAG処理を阻害しました。HIV-1LAIに感染したCEMX174細胞から生成されたビリオンを調べることにより、GAG処理に対するCSAの効果を確認しました。CSAの存在下で蓄積された粒子は、ほとんどが未熟なビリオンの形態を示し、凝縮したカプシドを欠いていました。CSAは、HIV-1粒子の成熟に重要な役割を果たしているとCYPAを含むHIV-1 GAG処理に直接的な影響を及ぼします。
分子シャペロンシクロフィリンA（CYP A）は、GAG構造タンパク質との相互作用を通じて、ヒト免疫不全ウイルス1型（HIV-1）感染性を調節します。HIV-1複製におけるCYPAの分子メカニズムは不明です。シクロスポリンA（CSA）を使用してCYPAを結合し、p55GAGとの相互作用を防ぐために、GAG前駆体処理に対するシャペロン効果を研究しました。CSA治療は、COS細胞から生成された細胞外ウイルス様粒子のP55GAG処理を阻害しました。HIV-1LAIに感染したCEMX174細胞から生成されたビリオンを調べることにより、GAG処理に対するCSAの効果を確認しました。CSAの存在下で蓄積された粒子は、ほとんどが未熟なビリオンの形態を示し、凝縮したカプシドを欠いていました。CSAは、HIV-1粒子の成熟に重要な役割を果たしているとCYPAを含むHIV-1 GAG処理に直接的な影響を及ぼします。
The molecular chaperone cyclophilin A (Cyp A) modulates human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) infectivity through its interactions with Gag structural proteins. The molecular mechanism for CypA in HIV-1 replication is not known. We studied chaperone effects on Gag precursor processing using cyclosporin A (CsA) to bind CypA and prevent its interaction with p55Gag. CsA treatment inhibited p55Gag processing in extracellular virus-like particles produced from COS cells. We confirmed the effect of CsA on Gag processing by examining virions produced from CEMx174 cells infected with HIV-1LAI. Particles accumulated in the presence of CsA displayed mostly immature virion morphology and lacked condensed capsids. CsA has a direct effect on HIV-1 Gag processing that implicates CypA as having an important role in the maturation of HIV-1 particles.
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