シトクロムCの成熟に不可欠なヘムシャペロンのプロトタイプ

多くの酵素の活性に不可欠な鉄含有補因子であるヘムは、未知のメカニズムによってその標的タンパク質に組み込まれています。ここでは、大腸菌溶質タンパク質であるCCMEが、ヒスチジンへの単一の共有結合により、細菌のペリプラズムにヘムを結合することが示されました。その後、ヘムを放出し、アポシトクロムcに届けました。したがって、CCMEは、ヘムを適切な生物学的パートナーに導き、違法な複雑な形成を防ぐヘムシャペロンと見なすことができます。

Heme, the iron-containing cofactor essential for the activity of many enzymes, is incorporated into its target proteins by unknown mechanisms. Here, an Escherichia coli hemoprotein, CcmE, was shown to bind heme in the bacterial periplasm by way of a single covalent bond to a histidine. The heme was then released and delivered to apocytochrome c. Thus, CcmE can be viewed as a heme chaperone guiding heme to its appropriate biological partner and preventing illegitimate complex formation.