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ヒトの関節軟骨から分離された新規タンパク質のin vitroおよび真核細胞でのcDNAクローニングと発現は、軟骨中間層タンパク質（CILP）について説明します。ヒトの関節軟骨で検出された単一の4キロ塩基mRNAは、計算された分子量132.5 kDaの1184アミノ酸のポリペプチドをコードします。タンパク質は21アミノ酸の推定シグナルペプチドを持ち、2つのポリペプチドのプロフォームです。アミノ末端半分は、CILP（78.5 kDaの分子量、翻訳後修飾が含まれない）に対応し、カルボキシル末端半分は、ブタヌクレオチドピロオチドピロオチドヒドラーゼ、NTPPHase（51.8 KDAの分子量の分子量）に相同性のタンパク質に対応しています。CILPには30のシステインと6つの推定N-グリコシル化部位があります。ここで説明するブタntpphaseのヒトホモログには、10個のシステイン残基と2つの推定N-グリコシル化部位が含まれています。前駆体タンパク質では、ntpphase領域の直前に、フリンプロテイナーゼ切断コンセンサスシーケンスに準拠したテトラペプチドが付いています。細胞を含まない翻訳システムおよびCOS-7またはEBNA細胞における全長cDNAの発現は、前駆体タンパク質が、おそらくフリン様プロテアーゼによって処理される単一のポリペプチド鎖として合成され、2つのポリペプチドまたは前の分泌物に合成されることを示しています。
ヒトの関節軟骨から分離された新規タンパク質のin vitroおよび真核細胞でのcDNAクローニングと発現は、軟骨中間層タンパク質（CILP）について説明します。ヒトの関節軟骨で検出された単一の4キロ塩基mRNAは、計算された分子量132.5 kDaの1184アミノ酸のポリペプチドをコードします。タンパク質は21アミノ酸の推定シグナルペプチドを持ち、2つのポリペプチドのプロフォームです。アミノ末端半分は、CILP（78.5 kDaの分子量、翻訳後修飾が含まれない）に対応し、カルボキシル末端半分は、ブタヌクレオチドピロオチドピロオチドヒドラーゼ、NTPPHase（51.8 KDAの分子量の分子量）に相同性のタンパク質に対応しています。CILPには30のシステインと6つの推定N-グリコシル化部位があります。ここで説明するブタntpphaseのヒトホモログには、10個のシステイン残基と2つの推定N-グリコシル化部位が含まれています。前駆体タンパク質では、ntpphase領域の直前に、フリンプロテイナーゼ切断コンセンサスシーケンスに準拠したテトラペプチドが付いています。細胞を含まない翻訳システムおよびCOS-7またはEBNA細胞における全長cDNAの発現は、前駆体タンパク質が、おそらくフリン様プロテアーゼによって処理される単一のポリペプチド鎖として合成され、2つのポリペプチドまたは前の分泌物に合成されることを示しています。
The cDNA cloning and expression in vitro and in eukaryotic cells of a novel protein isolated from human articular cartilage, cartilage intermediate layer protein (CILP) is described. A single 4. 2-kilobase mRNA detected in human articular cartilage encodes a polypeptide of 1184 amino acids with a calculated molecular mass of 132.5 kDa. The protein has a putative signal peptide of 21 amino acids, and is a proform of two polypeptides. The amino-terminal half corresponds to CILP (molecular mass of 78.5 kDa, not including post-translational modifications) and the carboxyl-terminal half corresponds to a protein homologous to a porcine nucleotide pyrophosphohydrolase, NTPPHase (molecular mass of 51.8 kDa, not including post-translational modifications). CILP has 30 cysteines and six putative N-glycosylation sites. The human homolog of porcine NTPPHase described here contains 10 cysteine residues and two putative N-glycosylation sites. In the precursor protein the NTPPHase region is immediately preceded by a tetrapeptide conforming to a furin proteinase cleavage consensus sequence. Expression of the full-length cDNA in a cell-free translation system and in COS-7 or EBNA cells indicates that the precursor protein is synthesized as a single polypeptide chain that is processed, possibly by a furin-like protease, into two polypeptides upon or preceding secretion.
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