F-アクチンへのフィンブリン結合の原子モデルとフィラメントの架橋と調節へのその意味

電子密度相関と生化学的情報を組み合わせた新しい手順を使用して、ヒトTフィンブリンのN末端アクチン結合ドメインの結晶構造をフィンブリン装置のアクチンフィラメントのらせん再構成に適合させました。マップは、N末端のカルシウム結合ドメインを見つけ、フィンブリンの2つのカルポニン浸潤ドメインのアクチン結合部位残基を識別します。このマップに基づいて、アクチンバンドルにフィンブリン架橋のモデルとカルシウムによるその調節を提案します。

Using a new procedure that combines electron-density correlation with biochemical information, we have fitted the crystal structure of the N-terminal actin-binding domain of human T-fimbrin to helical reconstructions of fimbrin-decorated actin filaments. The map locates the N-terminal calcium-binding domain and identifies actin-binding site residues on the two calponin-homology domains of fimbrin. Based on this map, we propose a model of a fimbrin crosslink in an actin bundle and its regulation by calcium.