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指との抗菌タンパク質は、ココナッツサイの幼虫の幼虫からの均一性に精製され、大腸菌で免疫化されたオリテスサイチロセロス。N末端領域のアミノ酸配列に基づいて、縮退したプライマーを合成し、リノセロシンcDNAをクローンするために逆転写酵素PCRを実施しました。その結果、279 bpのフラグメントが得られました。完全なヌクレオチド配列は、cDNA端の5 '急速な増幅によって拡張されたサイロセロシンcDNAクローンを配列決定することにより決定されました。リノセロシンの成熟部分の推定アミノ酸配列は、嚢胞残基のない72アミノ酸で構成されており、グリシン（11.1％）およびプロリン（11.1％）残基が豊富であることが示されていました。リノセロシンの推定アミノ酸配列と他の抗菌タンパク質の比較は、それぞれホロトリシン2およびコールオプトレシンと77.8％および44.6％の同一性があることを示しました。リノセロシンは、大腸菌、Streptococcus pyogenes、黄色ブドウ球菌に対して強い抗菌活性を有していましたが、緑膿菌に対してはそうではありませんでした。異なる組織における遺伝子発現の逆転写酵素PCR分析の結果は、ライノセロシン遺伝子が脂肪体とマルピゲの尿細管で強く発現し、血球および中腸で弱く発現することを示した。さらに、遺伝子発現は、脂肪体、マルピゲの尿細管、血球中の細菌によって誘導されましたが、中腸では構成的発現が観察されました。
指との抗菌タンパク質は、ココナッツサイの幼虫の幼虫からの均一性に精製され、大腸菌で免疫化されたオリテスサイチロセロス。N末端領域のアミノ酸配列に基づいて、縮退したプライマーを合成し、リノセロシンcDNAをクローンするために逆転写酵素PCRを実施しました。その結果、279 bpのフラグメントが得られました。完全なヌクレオチド配列は、cDNA端の5 '急速な増幅によって拡張されたサイロセロシンcDNAクローンを配列決定することにより決定されました。リノセロシンの成熟部分の推定アミノ酸配列は、嚢胞残基のない72アミノ酸で構成されており、グリシン（11.1％）およびプロリン（11.1％）残基が豊富であることが示されていました。リノセロシンの推定アミノ酸配列と他の抗菌タンパク質の比較は、それぞれホロトリシン2およびコールオプトレシンと77.8％および44.6％の同一性があることを示しました。リノセロシンは、大腸菌、Streptococcus pyogenes、黄色ブドウ球菌に対して強い抗菌活性を有していましたが、緑膿菌に対してはそうではありませんでした。異なる組織における遺伝子発現の逆転写酵素PCR分析の結果は、ライノセロシン遺伝子が脂肪体とマルピゲの尿細管で強く発現し、血球および中腸で弱く発現することを示した。さらに、遺伝子発現は、脂肪体、マルピゲの尿細管、血球中の細菌によって誘導されましたが、中腸では構成的発現が観察されました。
An antibacterial protein, designated rhinocerosin, was purified to homogeneity from larvae of the coconut rhinoceros beetle, Oryctes rhinoceros immunized with Escherichia coli. Based on the amino acid sequence of the N-terminal region, a degenerate primer was synthesized and reverse-transcriptase PCR was performed to clone rhinocerosin cDNA. As a result, a 279-bp fragment was obtained. The complete nucleotide sequence was determined by sequencing the extended rhinocerosin cDNA clone by 5' rapid amplification of cDNA ends. The deduced amino acid sequence of the mature portion of rhinocerosin was composed of 72 amino acids without cystein residues and was shown to be rich in glycine (11.1%) and proline (11.1%) residues. Comparison of the deduced amino acid sequence of rhinocerosin with those of other antibacterial proteins indicated that it has 77.8% and 44.6% identity with holotricin 2 and coleoptrecin, respectively. Rhinocerosin had strong antibacterial activity against E. coli, Streptococcus pyogenes, Staphylococcus aureus but not against Pseudomonas aeruginosa. Results of reverse-transcriptase PCR analysis of gene expression in different tissues indicated that the rhinocerosin gene is strongly expressed in the fat body and the Malpighian tubule, and weakly expressed in hemocytes and midgut. In addition, gene expression was inducible by bacteria in the fat body, the Malpighian tubule and hemocyte but constitutive expression was observed in the midgut.
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