視覚ピグメントスペクトル：網膜シッフベースのプロトン化の意味

視覚的輝きスペクトルのさまざまなモデルは、プロトン化されたシッフ塩基のスペクトル特性とほとんどのタンパク質の共通の構造的特徴の観点から批判的に説明されています。オプシンアポタンパク質は、モデルシステムで再現するのが困難または不可能な方法で視覚顔料波長を調節することができます。プロトン化されたシッフ塩基のスペクトルの溶媒効果に基づく理論は、誤解を招く可能性があります。既知のポリエンスペクトルを使用した慎重なパラメーター化により、プロトン化されたシッフ塩基のスペクトル特性を正確に計算できます。網膜の分離されたプロトン化シフベースは、600 nm近くを吸収する必要があり、溶液に見られる青極沈下スペクトルは関連する対イオンまたは溶媒分子から生じることが示されています。発色団とタンパク質相互作用の最ももっともらしい特定の特定のモデルは、プロトン化されたシッフ塩基がその対イオンと密接に関連しているものであり、追加の負に帯電したグループまたは極性グループが、色素鳥の近くのタンパク質によって配置されているものであると結論付けています。。顔料吸収の最大、帯域幅、およびA2-A1色素吸収の違いは、これらの単純な色素スペクトルから自然に生じます。

Various models of visual-pigment spectra are critically discussed in terms of the spectral properties of protonated Schiff bases and the common structural features of most proteins. The opsin apoprotein is capable of regulating visual pigment wavelengths in ways that are difficult or impossible to reproduce in model systems. Theories based on solvent effects of the spectra of protonated Schiff bases may be misleading. Careful parameterization using known polyene spectra allows accurate calculation of the spectral properties of protonated Schiff bases. It is shown that an isolated protonated Schiff base of retinal should absorb near 600 nm and that blue-shifted spectra seen in solution arise from associated counterions or solvent molecules. We conclude that the most plausible specific model of chromophore-protein interactions is one in which the protonated Schiff base is closely associated with its counterion and where additional negatively charged or polar groups are positioned by the protein in the vicinity of the ring half of the chromophore. Pigment absorption maxima, bandwidths, and the A2-A1 pigment absorption differences arise naturally from these simple models of pigment spectra.