異常なオート酸化挙動を伴うアフリカ象ミオグロビン：精子クジラミオグロビンのH64Q変異体との比較

アジアとアフリカ種の両方からの象ミオグロビンは、64位の通常の遠位（E7）ヒスチジンの代わりにグルタミンを持っています。アフリカ象（Loxodonta africana）の骨格筋から直接天然の矛盾した矛盾筋を分離し、矛盾した酸素化学レートの発生率を調べました。（MBO2）25度の0.1 MバッファーでのpHの関数としてメトミロビン（MetMB）をmetMoioglobin（Metmb）。その結果、アフリカゾウMBO2は、精子クジラミオグロビンとしての自己酸化に等しく耐性があることがわかりました。しかし、象ミオグロビンはpH 6未満の明確な速度飽和度を示しました。自己酸化速度のpHプロファイルの運動分析は、アフリカの象MBO2がプロトン触媒プロセスを示さないことを明らかにしています。遠位ヒスチジンをその触媒残基として関与させることによる精子クジラミオグロビンの自己酸化反応。低pHでのアフリカゾウMBO2のこのようなより大きな安定性は、精子クジラミオグロビンの単一のH64Q変異によってほぼ完全に説明できます。アフリカの象Aqua-Metmyoglobinでは、ソレットバンドは、395 nmの領域で別のピークを生成するためにかなり広がりました。したがって、このユニークなスペクトル特徴を分析して、6番目の座標位置での水分子の有無に応じて、ミオグロビンが2つの種間で平衡状態にあることを示しました。

Elephant myoglobins both from Asian and African species have a glutamine in place of the usual distal (E7) histidine at position 64. We have isolated native oxymyoglobin directly from the skeletal muscle of African elephant (Loxodonta africana), and examined the autoxidation rate of oxymyoglobin (MbO2) to metmyoglobin (metMb) as a function of pH in 0.1 M buffer at 25 degreesC. As a result, African elephant MbO2 was found to be equally resistant to autoxidation as sperm whale myoglobin. However, the elephant myoglobin exhibited a distinct rate saturation below pH 6. Kinetic analysis of the pH profiles for the autoxidation rate has disclosed that African elephant MbO2 does not show any proton-catalyzed process, such as the one that can play a dominant role in the autoxidation reaction of sperm whale myoglobin by involving the distal histidine as its catalytic residue. Such a greater stability of African elephant MbO2 at low pH could be explained almost completely by the single H64Q mutation of sperm whale myoglobin. In African elephant aqua-metmyoglobin the Soret band was considerably broadened so as to produce another peak in the pentacoordinate 395 nm region. This unique spectral feature was therefore analyzed to show that the myoglobin is in equilibrium between two species, depending upon the presence or absence of a water molecule at the sixth coordinate position.