リボヌクレアーゼP：tRNA処理リボザイムの統一と多様性

リボヌクレアーゼP（RNase P）は、前駆体-TRNAの5'leader要素を除去することにより、成熟した5'末端のtRNAを生成するエンドリボヌクレアーゼです。この酵素は、生命の3つの領域すべて（古細菌、細菌、ユーカリヤ）（1）の代表者、およびミトコンドリアと葉緑体から特徴付けられています。細胞およびミトコンドリアのRNase PSはリボ核トンパク質ですが、最も広く研究されている葉緑体RNase P（ほうれん草から）はタンパク質のみで構成されています。驚くべきことに、細菌RNase PのRNAサブユニットは、タンパク質サブユニットがない場合、in vitroで触媒的に活性です（2）。RNAのみの活性は、考古学、真正、またはミトコンドリアRNAについては実証されていませんが、比較配列分析により、これらのRNAが細菌RNAと相同であることが確立されています。RNase Pホロエンザイムは、主にRNase Pタンパク質サブユニットの違いのために、系統発生ドメイン全体の組織の複雑さが大きく異なります：ミトコンドリア、古細菌、および真正酵素には、細菌のホロエンツィムよりも大きく、おそらくより多くのタンパク質サブユニットが含まれています。ただし、非細菌RNase P RNAが触媒活性細菌の対応物との有意な構造的類似性を保持することは、RNAが酵素の触媒中心であることを示しています。

Ribonuclease P (RNase P) is the endoribonuclease that generates the mature 5'-ends of tRNA by removal of the 5'-leader elements of precursor-tRNAs. This enzyme has been characterized from representatives of all three domains of life (Archaea, Bacteria, and Eucarya) (1) as well as from mitochondria and chloroplasts. The cellular and mitochondrial RNase Ps are ribonucleoproteins, whereas the most extensively studied chloroplast RNase P (from spinach) is composed solely of protein. Remarkably, the RNA subunit of bacterial RNase P is catalytically active in vitro in the absence of the protein subunit (2). Although RNA-only activity has not been demonstrated for the archael, eucaryal, or mitochondrial RNAs, comparative sequence analysis has established that these RNAs are homologous (of common ancestry) to bacterial RNA. RNase P holoenzymes vary greatly in organizational complexity across the phylogenetic domains, primarily because of differences in the RNase P protein subunits: Mitochondrial, archaeal, and eucaryal holoenzymes contain larger, and perhaps more numerous, protein subunits than do the bacterial holoenzymes. However, that the nonbacterial RNase P RNAs retain significant structural similarity to their catalytically active bacterial counterparts indicates that the RNA remains the catalytic center of the enzyme.