汎用性の高いアフィニティタグであるストレプトアビジンの遺伝子工学

Streptomyces avidiniiによって生成される四量体タンパク質であるストレプトアビジンは、さまざまな生物学的用途で有用で多用途の親和性タグとして使用されています。ストレプトアビジンの有効性は、ビタミンビオチンに対する非常に高い結合親和性に由来しています。過去数年間、ストレプトアビジンの特性を強化し、アフィニティタグとしてストレプトアビジンの適用を拡大するための主要な手段として遺伝子工学を使用してきました。このレビューでは、生物学的科学における潜在的な用途とともに、ビオチン結合親和性の低下、二量体のストレプトアビジン、およびストレプトアビジンAの間の融合タンパク質を含むストレプトアビジンを含む、いくつかの遺伝子組み換えストレプトアビジン変異体について説明します。

Streptavidin, a tetrameric protein produced by Streptomyces avidinii, has been used as a useful, versatile affinity tag in a variety of biological applications. The efficacy of streptavidin is derived from its extremely high binding affinity for the vitamin biotin. For the last several years, we have used genetic engineering as a primary means to enhance the properties of streptavidin and to expand the application of streptavidin as an affinity tag. In this review, we describe several genetically engineered streptavidin variants, which include a streptavidin with a reduced biotin-binding affinity, a dimeric streptavidin, and a fusion protein between streptavidin and protein A, along with their potential applications in biological science.