バクテリアと古細菌における推定プロテインキナーゼの新ファミリー："真核生物 "プロテインキナーゼスーパーファミリーの進化

真核生物におけるシグナル伝達と細胞調節におけるセリン/スレオニンおよびチロシンプロテインキナーゼの中心的な役割は、十分に確立され、広く文書化されています。細菌と古細菌におけるこれらのプロテインキナーゼの有病率と役割については、かなり少ないことが知られていません。真核生物型プロテインキナーゼ（EPK）スーパーファミリーの進化的起源を調べるために、完全に配列決定された細菌および古細菌ゲノムによってコードされたタンパク質の広範な分析を実施しました。既知および予測された推定タンパク質キナーゼの5つの異なるファミリーを、真核生物プロテインキナーゼと共通の祖先を共有するバクテリアと古細菌の代表者と検出しました。これらのタンパク質ファミリーのうち4つは、以前にプロテインキナーゼとして特定されていません。これらのファミリーの系統発生分布から、真核生物、細菌、および古細菌の発散の前の先祖プロテインキナーゼの存在を推測します。

The central role of serine/threonine and tyrosine protein kinases in signal transduction and cellular regulation in eukaryotes is well established and widely documented. Considerably less is known about the prevalence and role of these protein kinases in bacteria and archaea. In order to examine the evolutionary origins of the eukaryotic-type protein kinase (ePK) superfamily, we conducted an extensive analysis of the proteins encoded by the completely sequenced bacterial and archaeal genomes. We detected five distinct families of known and predicted putative protein kinases with representatives in bacteria and archaea that share a common ancestry with the eukaryotic protein kinases. Four of these protein families have not been identified previously as protein kinases. From the phylogenetic distribution of these families, we infer the existence of an ancestral protein kinase(s) prior to the divergence of eukaryotes, bacteria, and archaea.