タイプIケラチン19は、明確でコンテキスト依存するアセンブリ特性を持っています

ケラチン（K）、細胞質中間中間フィラメント（IF）上皮細胞のタンパク質は、マルチギーンファミリーによってコードされ、組織および分化固有の方法で発現されます。人間の皮膚では、表皮の基底層のケラチノサイトと毛包の外根鞘は、主要なケラチンとしてK5とK14を発現します。幹細胞の特性発現を示す基底細胞の小さな亜集団、さらにK19。40 kDaでは、このケラチンは、非常に短いカルボキシル末端ドメインのため、タンパク質が最小です。K19のアセンブリ特性を調べ、それらをin vitroおよびin vivoでK14と対比しました。K5-K14と比較して、K5-K19は、in vitroで短くて狭いIFに重合する安定性の低い四量体を形成することがわかります。培養されたベビーハムスター腎臓細胞に一時的に共発現すると、K5とK19の組み合わせは糸状配列を形成できませんが、K5-K14とK8-K19は容易にそうします。上皮細胞株T51b-NiおよびA431におけるK19の一時的な発現は、摂動が最小限に抑えられて内因性ケラチンネットワークに統合されます。集合的に、これらの結果は、K19がK14のものとは異なるアセンブリ特性を持っていることを示しており、皮膚上皮で発現する基礎細胞にユニークな特性を与える可能性があることを示唆しています。

Keratins (K), the cytoplasmic intermediate filament (IF) proteins of epithelial cells, are encoded by a multigene family and expressed in a tissue- and differentiation-specific manner. In human skin, keratinocytes of the basal layer of epidermis and the outer root sheath of hair follicles express K5 and K14 as their main keratins. A small subpopulation of basal cells exhibiting stem-cell like characteristics express, in addition, K19. At 40 kDa, this keratin is the smallest IF protein due to an exceptionally short carboxyl-terminal domain. We examined the assembly properties of K19 and contrasted them to K14 in vitro and in vivo. Relative to K5-K14, we find that K5-K19 form less stable tetramers that polymerize into shorter and narrower IFs in vitro. When transiently co-expressed in cultured baby hamster kidney cells, the K5 and K19 combination fails to form a filamentous array, whereas the K5-K14 and K8-K19 ones readily do so. Transient expression of K19 in the epithelial cell lines T51B-Ni and A431 results in its integration into the endogenous keratin network with minimal if any perturbation. Collectively, these results indicate that K19 possesses assembly properties that are distinct from those of K14 and suggest that it may impart unique properties to the basal cells expressing it in skin epithelia.