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ストレプトマイシン/分光腫をコードする遺伝子は、グラム陰性生物および黄色ブドウ球菌に存在することが報告されています。Streptomycin耐性がありましたが、特定のプライマーでPCRによって検査された場合、6'-アデリルトランスフェラーゼ遺伝子（AADE）を含むようには見えませんでした。分離株に対して、それぞれ4,000および8,000マイクログ/mlのストレプトマイシンおよびスペクティノマイシンmicsが観察されました。AADA遺伝子の高度に保存された領域に対応するPCRプライマーを使用して、特定の284 bp産物を増幅しました。AADA遺伝子を含むことが知られている大腸菌C600（PHP45omega）のジゴキシゲニン標識PCR産物とハイブリダイズした生成物。AADA遺伝子は、E。faecalisドナーからE. faecalis JH2-2にフィルターマットを介して転送されました。インテグロンの分析用に設計されたPCRプライマーを使用して、ベクターPCRIIにクローン化され、大腸菌DH5-alphaの有能な細胞に変換されたAADA遺伝子を含む1 kBの生成物を増幅しました。D-Rhodamine Dyeターミネーターサイクルシーケンスを使用して、AADA遺伝子の以前に報告された配列と比較された遺伝子配列を決定しました。E. faecalisのAADA遺伝子は、Sundstr Om et al。大腸菌プラスミドR6-5の場合（L.Sundström、P。Râdström、G。Swedberg、およびO.Sköld、Mol。Gen。Genet。213：191-201、1988）、Fling et al。トランスポゾンTN7内のAADAの場合（M. E. Fling、J。Kopf、およびC. Richards、Nucleic AcidsRes。13：7095-7106、1985）、およびE. coli R538-1のホリングスヘッドとVapnek。腸球菌におけるAADA遺伝子の存在に関する以前の報告は誤っているようであり、おそらく分離株がスペクチンマイシンの影響を受けやすいと報告されているため、Aade遺伝子を説明しているようです。
ストレプトマイシン/分光腫をコードする遺伝子は、グラム陰性生物および黄色ブドウ球菌に存在することが報告されています。Streptomycin耐性がありましたが、特定のプライマーでPCRによって検査された場合、6'-アデリルトランスフェラーゼ遺伝子（AADE）を含むようには見えませんでした。分離株に対して、それぞれ4,000および8,000マイクログ/mlのストレプトマイシンおよびスペクティノマイシンmicsが観察されました。AADA遺伝子の高度に保存された領域に対応するPCRプライマーを使用して、特定の284 bp産物を増幅しました。AADA遺伝子を含むことが知られている大腸菌C600（PHP45omega）のジゴキシゲニン標識PCR産物とハイブリダイズした生成物。AADA遺伝子は、E。faecalisドナーからE. faecalis JH2-2にフィルターマットを介して転送されました。インテグロンの分析用に設計されたPCRプライマーを使用して、ベクターPCRIIにクローン化され、大腸菌DH5-alphaの有能な細胞に変換されたAADA遺伝子を含む1 kBの生成物を増幅しました。D-Rhodamine Dyeターミネーターサイクルシーケンスを使用して、AADA遺伝子の以前に報告された配列と比較された遺伝子配列を決定しました。E. faecalisのAADA遺伝子は、Sundstr Om et al。大腸菌プラスミドR6-5の場合（L.Sundström、P。Râdström、G。Swedberg、およびO.Sköld、Mol。Gen。Genet。213：191-201、1988）、Fling et al。トランスポゾンTN7内のAADAの場合（M. E. Fling、J。Kopf、およびC. Richards、Nucleic AcidsRes。13：7095-7106、1985）、およびE. coli R538-1のホリングスヘッドとVapnek。腸球菌におけるAADA遺伝子の存在に関する以前の報告は誤っているようであり、おそらく分離株がスペクチンマイシンの影響を受けやすいと報告されているため、Aade遺伝子を説明しているようです。
Genes encoding streptomycin/spectinomycin adenylyltransferases [ANT(3")(9)] have been reported to exist in gram-negative organisms and Staphylococcus aureus. During a study of high-level aminoglycoside resistance in enterococci, we encountered an isolate of Enterococcus faecalis that was streptomycin resistant but did not appear to contain the 6'-adenylyltransferase gene (aadE) when examined by PCR with specific primers. Phosphocellulose paper binding assays indicated the presence of an ANT(3")(9) enzyme. Streptomycin and spectinomycin MICs of 4,000 and 8,000 microg/ml, respectively, were observed for the isolate. PCR primers corresponding to a highly conserved region of the aadA gene were used to amplify a specific 284-bp product. The product hybridized with a digoxigenin-labeled PCR product from E. coli C600(pHP45Omega) known to contain the aadA gene. The aadA gene was transferred via filter matings from the E. faecalis donor to E. faecalis JH2-2. PCR primers designed for analysis of integrons were used to amplify a 1-kb product containing the aadA gene, which was cloned into the vector pCRII and transformed into Escherichia coli DH5-alpha competent cells. D-Rhodamine dye terminator cycle sequencing was used to determine the gene sequence, which was compared to previously reported sequences of aadA genes. We found the aadA gene in E. faecalis to be identical to the aadA genes reported by Sundstr om et al. for E. coli plasmid R6-5 (L. Sundström, P. Râdström, G. Swedberg, and O. Sköld, Mol. Gen. Genet. 213:191-201, 1988), by Fling et al. for the aadA within transposon Tn7 (M. E. Fling, J. Kopf, and C. Richards, Nucleic Acids Res. 13:7095-7106, 1985), and by Hollingshead and Vapnek for E. coli R538-1 (S. Hollingshead and D. Vapnek, Plasmid 13:17-30, 1985). Previous reports of the presence of the aadA gene in enterococci appear to be erroneous and probably describe an aadE gene, since the isolates were reported to be susceptible to spectinomycin.
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