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チューブリンは、アルファおよびベータチューブリンポリペプチドのヘテロダイマーです。in vitroでのチューブリンヘテロダイマーのアセンブリには、CCTシャペロン錯体とチューブリン補因子と呼ばれる5つのタンパク質のセットが必要です（Tian、F.、Y。Huang、H。Rommelaere、J。Vandekerckhove、C。Ampe、およびN.J. Cowan1996.Cell。86：287-296; Tian、G.、S.A。Lewis、B。Feierbach、T。Stearns、H。Rommelaere、C。Ampe、およびN.J.Cowan。1997。J.CellBiol。138：821-832）。哺乳類の補因子Bの酵母オーソログであるAlf1pの特性評価を報告します。Alf1pは、2ハイブリッドおよび免疫沈降アッセイの両方でα-チューブリンと相互作用します。Alf1pと補因子Bには、いくつかの微小管関連タンパク質に見られる単一のClip-170ドメインが含まれています。Alf1pにおけるCLIP-170ドメインの変異は、アルファチューブリンとの相互作用を破壊します。アルファチューブリンの細胞質面のドメインとのAlf1pマップとの相互作用を破壊するアルファチューブリンの変異。このドメインは、アルファチューブリンとベータチューブリン間の相互作用領域とは異なります。Alf1p-Green蛍光タンパク質（GFP）はin vivoで微小管と関連することができ、この局在は、Alf1pのClip-170ドメインの変異、またはアルファチューブリンのAlf1p結合ドメインの変異によって廃止されます。他の酵母α-チューブリン補因子をコードするAlf1とPAC2のヌル対立遺伝子の間に構築された二重変異体の分析は、Alf1pとPAC2Pが機能性アルファチューブリンにつながる同じ経路に作用することを示唆しています。Alf1の過剰発現の表現型は、Alf1pがベータチューブリンとの相互作用からアルファチューブリンを隔離することができることを示唆しており、チューブリンヘテロダイマーの形成において調節的役割を果たす可能性を高めています。
チューブリンは、アルファおよびベータチューブリンポリペプチドのヘテロダイマーです。in vitroでのチューブリンヘテロダイマーのアセンブリには、CCTシャペロン錯体とチューブリン補因子と呼ばれる5つのタンパク質のセットが必要です（Tian、F.、Y。Huang、H。Rommelaere、J。Vandekerckhove、C。Ampe、およびN.J. Cowan1996.Cell。86：287-296; Tian、G.、S.A。Lewis、B。Feierbach、T。Stearns、H。Rommelaere、C。Ampe、およびN.J.Cowan。1997。J.CellBiol。138：821-832）。哺乳類の補因子Bの酵母オーソログであるAlf1pの特性評価を報告します。Alf1pは、2ハイブリッドおよび免疫沈降アッセイの両方でα-チューブリンと相互作用します。Alf1pと補因子Bには、いくつかの微小管関連タンパク質に見られる単一のClip-170ドメインが含まれています。Alf1pにおけるCLIP-170ドメインの変異は、アルファチューブリンとの相互作用を破壊します。アルファチューブリンの細胞質面のドメインとのAlf1pマップとの相互作用を破壊するアルファチューブリンの変異。このドメインは、アルファチューブリンとベータチューブリン間の相互作用領域とは異なります。Alf1p-Green蛍光タンパク質（GFP）はin vivoで微小管と関連することができ、この局在は、Alf1pのClip-170ドメインの変異、またはアルファチューブリンのAlf1p結合ドメインの変異によって廃止されます。他の酵母α-チューブリン補因子をコードするAlf1とPAC2のヌル対立遺伝子の間に構築された二重変異体の分析は、Alf1pとPAC2Pが機能性アルファチューブリンにつながる同じ経路に作用することを示唆しています。Alf1の過剰発現の表現型は、Alf1pがベータチューブリンとの相互作用からアルファチューブリンを隔離することができることを示唆しており、チューブリンヘテロダイマーの形成において調節的役割を果たす可能性を高めています。
Tubulin is a heterodimer of alpha- and beta-tubulin polypeptides. Assembly of the tubulin heterodimer in vitro requires the CCT chaperonin complex, and a set of five proteins referred to as the tubulin cofactors (Tian, F., Y. Huang, H. Rommelaere, J. Vandekerckhove, C. Ampe, and N.J. Cowan. 1996. Cell. 86:287-296; Tian, G., S.A. Lewis, B. Feierbach, T. Stearns, H. Rommelaere, C. Ampe, and N.J. Cowan. 1997. J. Cell Biol. 138:821-832). We report the characterization of Alf1p, the yeast ortholog of mammalian cofactor B. Alf1p interacts with alpha-tubulin in both two-hybrid and immunoprecipitation assays. Alf1p and cofactor B contain a single CLIP-170 domain, which is found in several microtubule-associated proteins. Mutation of the CLIP-170 domain in Alf1p disrupts the interaction with alpha-tubulin. Mutations in alpha-tubulin that disrupt the interaction with Alf1p map to a domain on the cytoplasmic face of alpha-tubulin; this domain is distinct from the region of interaction between alpha-tubulin and beta-tubulin. Alf1p-green fluorescent protein (GFP) is able to associate with microtubules in vivo, and this localization is abolished either by mutation of the CLIP-170 domain in Alf1p, or by mutation of the Alf1p-binding domain in alpha-tubulin. Analysis of double mutants constructed between null alleles of ALF1 and PAC2, which encodes the other yeast alpha-tubulin cofactor, suggests that Alf1p and Pac2p act in the same pathway leading to functional alpha-tubulin. The phenotype of overexpression of ALF1 suggests that Alf1p can act to sequester alpha-tubulin from interaction with beta-tubulin, raising the possibility that it plays a regulatory role in the formation of the tubulin heterodimer.
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