マトリックス支援レーザー脱着イオン化（MALDI）およびMALDI-POST-Source減衰時間式飛行質質量分析によるペプチドとタンパク質同定

ペプチドとタンパク質の特性評価のためのマトリックス支援レーザー脱着イオン化（MALDI）およびMALDI-POST-Source Decay（PSD）飛行時間質量分析の可能性について説明します。最近の機器開発は、プロテオーム分析のためのこれらの技術を主要な分析ツールにする感度と精度のレベルを提供します。タンパク質データベース検索を採用している新しいソフトウェア開発により、Maldi-PSDの適用分野が大幅に向上しました。部分的な配列情報のみが決定された場合でも、ペプチドとタンパク質は簡単に識別できます。誘導体化手順は、構造情報を増やし、重要な場合でも完全なペプチド配列を取得するために、MALDI-PSDが最適化されています。それらは高速でシンプルで、ターゲットで実行できます。MALDI-PSDは、翻訳後または化学誘導の修正を特徴付けるまたは解明するための非常に強力なツールでもあります。データベース検索に関連して、電気泳動ゲルから発行されたタンパク質は、特定の酵素切断とペプチドマッピングの後に特定できます。

The potential of matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) and MALDI-post-source decay (PSD) time-of-flight mass spectrometry for the characterization of peptides and proteins is discussed. Recent instrumental developments provide for levels of sensitivity and accuracy that make these techniques major analytical tools for proteome analysis. New software developments employing protein database searches have greatly enhanced the fields of application of MALDI-PSD. Peptides and proteins can be easily identified even if only a partial sequence information is determined. Derivatization procedures have been optimized for MALDI-PSD to increase the structural information and to obtain a complete peptide sequence even in critical cases. They are fast, simple and can be performed on target. MALDI-PSD is also a very powerful tool to characterize or elucidate post-translational or chemically induced modifications. In association with database searches, proteins issued from electrophoretic gels can be identified after specific enzymatic cleavages and peptide mapping.