タパシンによる空のMHCクラスI分子の保持は、無脊椎動物細胞の抗原提示を再構成するために不可欠です

主要組織適合性複合体（MHC）クラスI分子による抗原由来ペプチドの提示は、抗原処理に関連する輸送体との相互作用を媒介する小胞体（ER）在住の糖タンパク質タパシンに依存しています（TAP）。TAPとは無関係に、タパシンは、MHCクラスIトランスフェクト昆虫細胞のシグナル配列によりERを標的とするペプチドの提示に必要でした。タパシンは、ERのペプチド含有MHCクラスI分子を空に保持することにより、MHCクラスIペプチド負荷を増加させました。TAPが共発現すると、タパシンのこの保持/放出機能は、昆虫細胞におけるMHCクラスI抗原提示を再構成するのに十分であり、MHCクラスI抗原提示に必要な最小の非ハウスキーピング機能を定義しました。

Presentation of antigen-derived peptides by major histocompatibility complex (MHC) class I molecules is dependent on an endoplasmic reticulum (ER) resident glycoprotein, tapasin, which mediates their interaction with the transporter associated with antigen processing (TAP). Independently of TAP, tapasin was required for the presentation of peptides targeted to the ER by signal sequences in MHC class I-transfected insect cells. Tapasin increased MHC class I peptide loading by retaining empty but not peptide-containing MHC class I molecules in the ER. Upon co-expression of TAP, this retention/release function of tapasin was sufficient to reconstitute MHC class I antigen presentation in insect cells, thus defining the minimal non-housekeeping functions required for MHC class I antigen presentation.