アポトーシスにおけるBcl-2ファミリータンパク質の役割：アポトソームまたはミトコンドリア？

アポトーシスは、さまざまな生物学的イベントに関与する細胞の選択的除去に不可欠な生理学的プロセスです。Bcl-2ファミリーは、抗アポトーシス促進剤およびアポトーシス促進剤のメンバーで構成されるアポトーシス細胞死の調節に関与する最も特徴づけられたタンパク質ファミリーです。Bcl-2やBcl-XLなどのこのファミリーの抗アポトーシスメンバーは、カスパーゼ（アポトソームと呼ばれる複合体）と呼ばれる死駆動のシステインプロテアーゼの採水量を隔離するか、そのようなミトコンドリアアポプトゲン因子の放出を防ぐことにより、アポトーシスを防止します。シトクロムCおよびAIF（アポトーシス誘導因子）として細胞質へ。細胞質に入った後、シトクロムCとAIFは、細胞タンパク質のセットを切断してアポトーシスの変化を引き起こすカスパーゼを直接活性化します。対照的に、BaxやBakなどのこのファミリーのアポトーシス促進メンバーは、ヘテロ二量体化を介した死拮抗薬からのカスパーゼの放出を引き起こし、また、ミトコンドリア透過性転移に作用することを介してミトコンドリアのアポプト生因子の放出を誘導することにより、それを誘発することによって引き起こされます。カスパーゼの活性化に。したがって、タンパク質のBcl-2ファミリーは、アポトーシスの一般的な経路内での重要な生命死の決定点として作用します。

Apoptosis is an essential physiological process for the selective elimination of cells, which is involved in a variety of biological events. The Bcl-2 family is the best characterized protein family involved in the regulation of apoptotic cell death, consisting of anti-apoptotic and pro-apoptotic members. The anti-apoptotic members of this family, such as Bcl-2 and Bcl-XL, prevent apoptosis either by sequestering proforms of death-driving cysteine proteases called caspases (a complex called the apoptosome) or by preventing the release of mitochondrial apoptogenic factors such as cytochrome c and AIF (apoptosis-inducing factor) into the cytoplasm. After entering the cytoplasm, cytochrome c and AIF directly activate caspases that cleave a set of cellular proteins to cause apoptotic changes. In contrast, pro-apoptotic members of this family, such as Bax and Bak, trigger the release of caspases from death antagonists via heterodimerization and also by inducing the release of mitochondrial apoptogenic factors into the cytoplasm via acting on mitochondrial permeability transition pore, thereby leading to caspase activation. Thus, the Bcl-2 family of proteins acts as a critical life-death decision point within the common pathway of apoptosis.